MODULO 2 – ENZIMI CARATTERISTICHE ... - life and fitness

Il grafico evidenzia come l’intersezione della retta (che teoricamente si può ottenere dopo aver effettuato la
misurazione di Vi a due diverse [S]) con l’asse delle ascisse consente di calcolare il valore di K m (1/K m );
mentre l’intersezione con l’asse delle ordinate quello di Vmax (1/Vmax). Per la maggior parte degli enzimi
il cui comportamento è descrivibile dall’equazione di Michaelis-Menten, il reciproco di K m (1/K m ) è
un’indicazione dell’affinità dell’enzima per il substrato, ovvero di quanto efficace è il riconoscimento tra
enzima e substrato. Non tutti gli enzimi mostrano la cinetica di saturazione descritta dall’equazione di
Michaelis-Menten. Per alcuni di essi la curva di saturazione di Vi rispetto a [S] non è iperbolica, bensì
sigmoidale (che ha la forma di una s).
Questo comportamento è tipico di enzimi che interagiscono in modo cooperativo con il substrato:
l’interazione con una molecola di S facilita e migliora l’interazione con un’ulteriore molecola. Per questi
enzimi, chiamati enzimi allosterici, K m e Vmax non possono essere calcolati come descritto in
precedenza. Per alcuni enzimi di questa natura, esistono molecole capaci di potenziarne l’attività catalitica
(attivatori allosterici) ed altre capaci di diminuirla (inibitori allosterici).
Gli inibitori: Le reazioni catalizzate da enzimi possono essere rallentate o bloccate da inibitori
enzimatici. Molti farmaci sono inibitori enzimatici. Gli inibitori possono essere: reversibili e irreversibili.
I primi si possono dissociare dall’enzima ripristinandone l’attività, mentre i secondi legano
covalentemente o modificano definitivamente alcune porzioni essenziali dell’enzima alterandone la
funzionalità; spesso vengono definiti veleni degli enzimi.