Prevalência de resistência a antimicrobianos em isolados ...

Ana Martins
Os glicopéptidos como a vancomicina e teicoplanina reconhecem alvos no processo de
biossíntese da parede celular bacteriana. A resistência de enterococos a estes
antimicrobianos pode ser mediada pela alteração do seu recetor alvo, ou seja a cadeia
terminal do pentapeptídeo da molécula percursora do peptoglicano (NAG-NAM-
pentapeptídeo-P-P-lipídeo). A ação destes antimicrobianos sobre este percursor impede
a incorporação dos complexos pelas transglicosilases na estrutura da parede celular pré
formada. A codificação de enzimas que produzem percursores alterados pela
substituição do terminal D-alanil-D-alanina, pelo dipeptídeo D-alanil-D-lactato, reduz a
afinidade dos antimicrobianos a estes recetores (Pace and Yang, 2006; Ferreira et al.,
2010). As estirpes de enterococos com fenótipo VanA, VanB ou VanD apresentam
resistência aos glicopéptidos através deste mecanismo de modificação do alvo. As
estirpes VanA manifestam resistência adquirida à vancomicina e teicoplanina, enquanto
as estirpes VanB manifestam resistência adquirida à vancomicina e suscetibilidade à
teicoplanina (Messi et al., 2006). As estirpes VRE com fenótipos de resistência VanC,
VanE e VanG possuem resistência intrínseca a glicopéptidos em baixas concentrações
devido à codificação de cadeias terminais do percursor lipídeo-II, constituídas por locais
de reconhecimento D-alanina-D-serina (Wright, 2003).
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