Literaturverzeichnis Volkin, D. B., Staubli, A., Langer, R. & Klibanov, A. M. 1991. Enzyme thermoinactivation in anhydrous organic solvents. Biotechnology and Bioengineering, 37, 843 – 853. Watson, J. D. & Crick, F. H. C. 1953. Molecular structure of nucleic acids. Nature, 171, 737–738. Wilcocks, R., Ward, O. P., Collins, S., Dewdney, N. J., Hong, Y. & Prosen, E. 1992a. Acyloin formation by benzoylformate decarboxylase from Pseudomonas putida. Applied and Environmental Microbiology, 58, 1699 – 1704. Wilcocks, R., Ward, O. P., Collins, S., Dewdney, N. J., Hong, Y. & Prosen, E. 1992b. Acyloin formation by Benzoylformate decarboxylase from Pseudomonas putida. Applied and Environmental Microbiology, 58 (5), 1699 – 1704. Wong, C.-H. & Whitesides, G. M. 1994. Enzymes in Synthetic Organic Chemistry. New York: Elsevier Science Inc. Wrede, P. & Schneider, G. 1994. Concepts in Protein Engineering and Design. Berlin, New York: Walter de Gryter. Yanase, H., Okuda, M., Kita, K., Sato, Y., Shibata, K., Sakai, Y. & Kato, N. 1995. Enzymatic preparation of [1,3- 13 C] Dihydroxyacetone Phosphate from [ 13 C] Methanol and Hydroxypyruvate using methanol-assimilating system of methylotropic yeasts. Applied Mircrobiology and Biotechnology, 43 (2), 228 – 234. Yang, H., Jönsson, Å, Wehtje, E, Adlercreutz, P. & Mattiasson, B. 1997. The enantiomeric purity of alcohols formed by enzymatic reduction of ketones can be improved by optimisation of the temperature and by using a high co-substrate concentration. Biochimica et Biophysica Acta, 1336 (1), 51 – 58. Zaks, A. & Klibanov, A. M. 1984. Enzymatic catalysis in organic media at 100 ◦ C. Science, 224, 1249 – 1251. Zaks, A. & Klibanov, A. M. 1986. Substrate specificity of enzymes in organic solvents vs. water is reversed. Journal of the American Chemical Society, 108, 2767 – 2768. Zaks, A. & Klibanov, A. M. 1988. The effect of water on enzyme action in organic media. Journal of Biological Chemistry, 263, 8017 – 8021. Zelinski, T. & Kula, M.-R. 1997. Asymmetric enzamatic reduction of lipophilic ketones in aqueous solution containing cyclodextrin. Biocatalysis and Biotransformation, 15, 57 – 74. 145
Literaturverzeichnis Zelinski, T., Liese, A., Wandrey, C. & Kula, M.-R. 1999. Asymmetric reductions in aqueous media: Enzymatic synthesis in cyclodextrin containing buffer. Tetrahedron: Asymmetry, 10, 1681 – 1687. 146
- Seite 1 und 2:
Enantioselektive C-C Knüpfung mit
- Seite 4 und 5:
Forschungszentrum Jülich GmbH Inst
- Seite 6:
Für Alexandra
- Seite 10 und 11:
Charakterisierung und reaktionstech
- Seite 12 und 13:
Characterization and reaction engin
- Seite 14 und 15:
Inhaltsverzeichnis I. Allgemeiner T
- Seite 16 und 17:
Inhaltsverzeichnis 7. Einleitung 81
- Seite 18 und 19:
Abbildungsverzeichnis 1.1. Möglich
- Seite 20 und 21:
Abbildungsverzeichnis 7.1. Systeme
- Seite 22 und 23:
Tabellenverzeichnis 4.1. Kinetische
- Seite 24 und 25:
Abkürzungen und Symbole Abk. Abkü
- Seite 26 und 27:
Abk. Abkürzung ttn maximale Zyklen
- Seite 28:
Teil I. Allgemeiner Teil 1
- Seite 31 und 32:
1. Einleitung dungen herausgestellt
- Seite 33 und 34:
1. Einleitung tive Oxidation von En
- Seite 35 und 36:
1. Einleitung 2-Acetolactat bzw. 2-
- Seite 37 und 38:
1. Einleitung Falle von Benzaldehyd
- Seite 39 und 40:
1. Einleitung Die BAL weist bei den
- Seite 41 und 42:
1. Einleitung 14
- Seite 43 und 44:
2. Motivation und Zielsetzung O H O
- Seite 45 und 46:
2. Motivation und Zielsetzung 18
- Seite 48 und 49:
3. Systemcharakterisierung Bei der
- Seite 50 und 51:
Enzymaktivität / U · mL −1 0,10
- Seite 52 und 53:
Enzymaktivität / U · mL −1 0,08
- Seite 54 und 55:
• erschwerte Produktaufarbeitung.
- Seite 56 und 57:
3.5. Puffersystem Die Anwesenheit d
- Seite 58 und 59:
3.6. Zusammenfassung und Auswahl de
- Seite 60 und 61:
4. Kinetik Dieses Kapitel hat die k
- Seite 62 und 63:
4.1. Auswahl der Einzelreaktionen 4
- Seite 64 und 65:
4.2. Bestimmung der kinetischen Par
- Seite 66 und 67:
BZ-Bildung / U mL −1 0,16 0,12 0,
- Seite 68 und 69:
Parameter Wert Fehler Einheit vmax2
- Seite 70 und 71:
HPP-Bildung / U mL −1 0,016 0,012
- Seite 72 und 73:
4.2.5. HPP-Bildung O H + O H 4.2. B
- Seite 74 und 75:
4.3. Zusammenfassung bildungsrate z
- Seite 76 und 77:
5. Biotransformationen im homogenen
- Seite 78 und 79:
5.1. Diskontinuierliche Reaktionsf
- Seite 80 und 81:
mit τ = Verweilzeit. 5.1. Diskonti
- Seite 82 und 83:
5.1. Diskontinuierliche Reaktionsf
- Seite 84 und 85:
Produkt Ultrafiltration =Enzym Bef
- Seite 86 und 87:
Satzreaktor (Batch) Konzentration K
- Seite 88 und 89:
5.2.3. Simulation des EMR 5.2. Kont
- Seite 90 und 91:
Umsatz / - 1,0 0,8 0,6 0,4 0,2 Umsa
- Seite 92 und 93:
5.2. Kontinuierliche Reaktionsführ
- Seite 94 und 95:
Fluss / mL h −1 60 50 40 30 20 10
- Seite 96 und 97:
5.4. Zusammenfassung • Im Satzrea
- Seite 98 und 99:
6. tert-Butylmethylether als Cosolv
- Seite 100 und 101:
6.3. Satzreaktor Sowohl MTBE als au
- Seite 102 und 103:
6.3.2. Präparativer Batchversuch 6
- Seite 104 und 105:
6.5. Zusammenfassung 100 h) zurück
- Seite 106:
Teil III. Nicht-konventionelle Reak
- Seite 109 und 110:
7. Einleitung • rein organische S
- Seite 111 und 112:
7. Einleitung die große Phasengren
- Seite 113 und 114:
7. Einleitung Aufgrund der Ähnlich
- Seite 115 und 116:
7. Einleitung 88
- Seite 117 und 118:
8. Untersuchungen zur Stabilität d
- Seite 119 und 120:
8. Untersuchungen zur Stabilität d
- Seite 121 und 122: 8. Untersuchungen zur Stabilität d
- Seite 123 und 124: 8. Untersuchungen zur Stabilität d
- Seite 125 und 126: 9. Biotransformationen im Zweiphase
- Seite 127 und 128: 9. Biotransformationen im Zweiphase
- Seite 129 und 130: 9. Biotransformationen im Zweiphase
- Seite 131 und 132: 9. Biotransformationen im Zweiphase
- Seite 133 und 134: 9. Biotransformationen im Zweiphase
- Seite 135 und 136: 9. Biotransformationen im Zweiphase
- Seite 138 und 139: 10. Diskussion und Ausblick 10.1. H
- Seite 140 und 141: 10.2. Reaktionen im Zweiphasensyste
- Seite 142 und 143: 10.3. Vergleich zwischen einphasige
- Seite 144 und 145: 10.3. Vergleich zwischen einphasige
- Seite 146 und 147: 11. Zusammenfassung Die enantiosele
- Seite 148 und 149: • Für Biotransformationen im Zwe
- Seite 150 und 151: 12. Material und Methoden 12.1. Ger
- Seite 152 und 153: 12.4. Arbeitsvorschriften für das
- Seite 154 und 155: 12.4. Arbeitsvorschriften für das
- Seite 156 und 157: 12.6. Analytik kontinuierliche Emul
- Seite 158: Teil V. Anhang 131
- Seite 161 und 162: A. Modelle für die Simulation A.2.
- Seite 163 und 164: Literaturverzeichnis Bauer, M., Gri
- Seite 165 und 166: Literaturverzeichnis Faber, K. 1994
- Seite 167 und 168: Literaturverzeichnis Janzen, E. 200
- Seite 169 und 170: Literaturverzeichnis Liese, A., See
- Seite 171: Literaturverzeichnis Stermitz, F. R
- Seite 175 und 176: Schriften des Forschungszentrums J
- Seite 177 und 178: Schriften des Forschungszentrums J