View/Open - JUWEL - Forschungszentrum Jülich
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1.3. Thiamindiphosphat-abhängige Enzyme<br />
Hydroxyaldehyde mit (S)-Konfiguration werden nicht akzeptiert, was eine kinetische<br />
Racematspaltung von 2-Hydroxyaldehyden zulässt (Effenberger et al., 1992; Kobori<br />
et al., 1992).<br />
OH<br />
O<br />
2-<br />
O3PO OH<br />
D-Xylose-<br />
5-phosphat<br />
OH<br />
+<br />
O<br />
OH<br />
OPO 3 2-<br />
OH OH<br />
D-Ribose-<br />
5-phosphat<br />
TK<br />
Abbildung 1.4.: Reaktion der Transketolase.<br />
1.3.3. Dihydroxyaceton Synthase<br />
OH OH OH<br />
2-<br />
OPO3 +<br />
OH<br />
O OH OH<br />
2-<br />
O3PO O<br />
D-Sedoheptulose- Glycerinaldehyd-<br />
7-phosphat 3-phosphat<br />
Die Dihydroxyaceton Synthase (DHAS) wurde aus den Peroxysomen der methylotrophen<br />
Hefe Candida boidinii sowie aus dem Bakterium Acinetobacter sp. DSM<br />
3038 isoliert. Ihre natürliche Funktion ist die katalytische Übertragung einer C2-<br />
Einheit von Xylulose-5-phosphat auf Formaldehyd, dem ersten Metabolit der Methanoloxidation.<br />
Die DHAS akzeptiert viele nicht-natürliche Substrate mit und ohne<br />
α-Hydroxyfunktion. Als Donorsubstrat kann neben Xylulose-5-phosphat Hydroxypuruvat,<br />
Fructose-6-phosphat und im Fall des bakteriellen Enzyms Ribulose-5-phosphat<br />
verwendet werden (Yanase et al., 1995).<br />
1.3.4. 1-Desoxyxylulose-5-phosphat Synthase<br />
Die 1-Desoxyxylulose-5-phosphat Synthase (DXPS) wurde aus Escherichia coli isoliert<br />
(Sprenger et al., 1997). Die DXPS katalysiert eine Ligasereaktion zwischen Glyceraldehyd,<br />
bzw. Glyceraldehydphosphat (Acylakzeptor) und Pyruvat (Acyldonor) unter Abspaltung<br />
von CO2. Das gebildete Produkt ist 1-Desoxyxylulose bzw. 1-Desoxyxylulose-<br />
5-phosphat (DXP).<br />
1.3.5. Pyruvatdecarboxylase<br />
Die Pyruvatdecarboxylase (PDC, EC 4.1.1.1) ist ein weitverbreitetes ThDP-abhängiges<br />
Enzym, dem eine Schlüsselrolle bei der alkoholischen Gärung zukommt. Die PDC<br />
katalysiert die nicht oxidative Decarboxylierung von Pyruvat zu Acetaldehyd, der im<br />
weiteren Verlauf durch die Alkoholdehydrogenase zu Ethanol reduziert wird. Neben<br />
der Decarboxylierung, die bei der PDC die Hauptaktivität ausmacht, katalysiert das<br />
Enzym in einer Nebenaktivität die Carboligation. Dabei wird der durch Decarboxylierung<br />
entstandene aktivierte Acetaldehyd auf einen Akzeptoraldehyd übertragen. Im<br />
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