dissertacia-myrzabaeva.pdf
Create successful ePaper yourself
Turn your PDF publications into a flip-book with our unique Google optimized e-Paper software.
Ксантин дегидрогеназа (EC1.1.1.204; XDH) ксантиноксидоредуктазаның<br />
бір формасын ұсынып, пурин катаболизміне қатысатын, гипоксантинді<br />
ксантинге, ксантинді несеп қышқылына айналдыратын фермент [135]. КДГның<br />
үш түрлі домені бар: екі кластермен (2Fe-2S) байланысып, мөлшері 20<br />
кДа-ды құрайтын N-соңы бар домен, FAD-пен байланысушы 40 кДа-ды<br />
құрайтын домен, және Мосо-мен байланысуға және димеризацияға қажетті С-<br />
терминальды домен. Электрондар Мо-орталығындағы субстраттардың<br />
гидроксилденуінен шығып, Fе-SII және Fе-SI-ден өтіп, флавинді кофакторға<br />
жетеді. ФАД сайттарда НАДН + -ты түзу үшін электрондар НАД + -қа<br />
тасымалданды немесе молекулалы оттегіге тасымалданып, супероксид<br />
аниондарын түзеді [136]. Сонымен бірге өсімдік КДГ- ферменті субстрат<br />
ретінде ксантин және гипоксантинге сәйкестігін көрсетті, бірақ пуриндер мен<br />
птериндер де төменгі мөлшерде субстрат бола алады [134, 164- бет]. Алдыңғы<br />
зерттеулерде КДГ- ның активтілігі жүгері тамырында және райграс<br />
өсімдігінде тұзды стресс барысында артып, ол өсімдік ұлпасындағы уреид<br />
мөлшерімен арақатынастық сәйкестікті көрсетеді. Бұл алынған нәтижелер<br />
КДГ- ферментінің стресс барысындағы рөлі - органикалық азотты синтездеуге<br />
қажетті көміртегін үнемді пайдаланып, С/N қатынасын үнемді ксилемадан<br />
өркендерге тасымалдануын эффективті түрде арттырады [126, 132- бет].<br />
Сонымен бірге, КДГ ферменті тұзды стресс тудырған тотығу стресінен<br />
өсімдік ұлпасын қорғау үшін антиоксиданттарды - уреид қышқылын<br />
синтездейді, ал уреид қышқылы көптеген организмдерде кездесетін оттегінің<br />
активті формаларын эффективті жолмен бейтараптандырады [137].<br />
Альдегид оксидаза ферментінің активтілігі<br />
Альдегид оксидаза – цитоплазмалық фермент, молекулалық массасы-<br />
300кДа. Құрамында FАD, темір және простетикалық топ ретінде Моко<br />
кездеседі. АО-ның домендерін келесі компоненттер құрайды: редоксты<br />
активті темір FеS-ке қосылып, N-терминалды аймақты құрайды.<br />
Гомодимерлі ақуызының мономері Fе-S, FАD және Мо-коға 4:1:1<br />
қатынасындай байланысады. АО-ферментінің бірқатар сәйкес субстраттары<br />
бар, мысалы: абсциз альдегид, индол-3-альдегид, индол-3-ацетальдегид және<br />
бензальдегид. Бұл ферменттің негізгі қызметі - АО абсциз альдегидті абсциз<br />
қышқылына айналуын және индол-3 - сірке қышқылын катализдейді, яғни<br />
АБҚ – биосинтезінің соңғы сатысын катализдейді [138] (сурет 7). Альдегид<br />
оксидаза гені жүгеріден [139], қызанақтан [140] және арабидопсистан төрт<br />
кДНК-сы табылып, олар физикалық тұрғыдан әртүрлі хромосомаларда<br />
орналасқандығы анықталды. Альдегид оксидаза гені жүгеріден [139],<br />
қызанақтан [140] және арабидопсистан төрт кДНК-сы табылып, олар<br />
физикалық тұрғыдан әртүрлі хромосомаларда орналасқандығы анықталды.<br />
Кодталған фермент изоформалары кең ауқымды альдегид субстраттарына ие,<br />
мысалы: абсциз альдегид, индол-3-альдегид, индол-3-ацетальдегид және<br />
бензальдегид. Субстрат арнайылығы ішінен, мутантты талдау және ұлпада<br />
таралуы бойынша арабидопсис АО3 абсциз альдегидін абсциз қышқылын,<br />
яғни, абсциз қышқылының соңғы сатысын катализдейді.<br />
31
Change language