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5/2010
Originalia
Im Gegensatz zu den beiden anderen Hauptnährstoffen, Fetten
und Kohlenhydraten, enthalten Aminosäuren (AS) Stickstoff und
Schwefel, zwei essentielle Elemente.
Am Aufbau der Proteine sind nur ca. 20 sogenannte „proteinogene“
AS beteiligt. Manche Proteine bestehen aus weniger
als hundert, andere aus mehreren tausend AS, welche im Proteinmolekül
über ihre Carboxyl- (COOH) bzw. α-Aminogruppe
(NH 2) durch Peptidbindungen miteinander verbunden sind. Für
die Eigenschaften eines Proteins sind aber nicht nur die AS-Sequenz,
sondern ebenso die Sekundär-, Tertiär- und Quartärstruktur
von Bedeutung (s. Abb. 1).
Je nach Lehrbuch gibt es acht oder neun sogenannte essentielle
AS, die mit der Nahrung zugeführt werden müssen, um das
Stickstoffgleichgewicht zu erhalten. Daneben gibt es semi- oder
„halb“-essentielle AS; der Körper kann sie selber synthetisieren,
bei erhöhtem Bedarf ist er aber auf ihre Zufuhr angewiesen. Alle
nicht essentiellen AS kann der Körper selbst herstellen (Liste
siehe Tab. 1).
Neuere Forschungsergebnisse stellen allerdings in Frage, ob
die klassische Einteilung in essentielle und nicht essentielle AS in
der klinischen Ernährungstherapie noch Gültigkeit besitzt; einige
der nicht essentiellen AS müssen bei bestimmten Krankheitsbildern
als unentbehrlich oder bedingt entbehrlich eingestuft und
somit exogen verabreicht werden [1,2,3].
Tab. 1: Übersicht Aminosäuren [2]
Essentielle
Aminosäuren
Semiessentielle
Aminosäuren
Nichtessentielle
Aminosäuren
Histidin (essentiell vor allem im Säuglingsalter),
Isoleucin, Leucin, Lysin,
Methionin, Phenylalanin, Threonin
Tryptophan ,Valin
Arginin, Taurin, Tyrosin, Cystein
Alanin, Asparaginsäure, Aspartat,
Cystein, Glutamin, Glutaminsäure,
Glycin, Prolin, Serin
Eine weitere wichtige Eigenschaft der AS ist ihre optische Aktivität
(Chiralität). Dabei werden eine D- (rechtsdrehend) und eine L-
Form (linksdrehend) unterschieden. In der Natur überwiegen die
L-Aminosäuren. Nahrungsprotein enthält keine D-Aminosäuren
mit Ausnahme von fermentierten (vergorenen) Lebensmitteln
wie z.B. Joghurt [3].
Die zur Aufrechterhaltung eines normalen AS-Stoffwechsels
täglich benötigte Eiweißmenge ist v.a. von drei Faktoren abhängig:
Dem Alter (Wachstumsphase; experimentelle Daten lassen
zudem vermuten, dass der Proteinbedarf bei Menschen ab
65 Jahren etwas höher ist als beim jungen Erwachsenen [3]).
Der Qualität bzw. „biologischen Wertigkeit“ des aufgenommenen
Proteins (s. dort).
Der Menge verzehrter Kohlenhydrate; diese weisen eine
sogenannte „Eiweiß-Sparwirkung“ auf; wird dem Körper ausreichend
Energie in Form von Kohlenhydraten angeboten,
verringert sich der Bedarf an Proteinen, da diese nicht mehr
als Energieträger aufgebraucht werden [4].
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Der Anteil der Proteine an der Gesamtenergiezufuhr einer ausgewogenen
Ernährung liegt bei 10-15 % [1]. Die D-A-CH-Empfehlungen
belaufen sich auf 0,8 g pro kg Körpergewicht [5].
Aminosäuren und Proteine –
zahlreiche Funktionen im Körper
Aminosäuren als Grundbausteine der Eiweiße bestimmen in
großem Maße die Funktion und die Struktur des menschlichen
Körpers und erfüllen im Körper vielfältige Aufgaben. Sie finden
Verwendung:
Bei der Synthese von Körpergeweben wie Muskel- , Organ-
und Bindegewebe – vor allem während Wachstum, Schwangerschaft
und bei Zellerneuerungsprozessen (nach Verletzungen,
OP).
Als wichtiger Bestandteil unserer Knochen und als Struktureiweiße
z.B. in Haaren, Haut, Nägeln.
Als Grundsubstanz für die Purin- und Pyrimidin-Synthese.
Zur Synthese von körpereigenen Proteinen wie Transportproteinen,
Enzymen, Hormonen, Immunproteinen.
Zur Synthese von Signalstoffen wie Neurotransmittern (Adrenalin,
Noradrenalin, Serotonin u.a.) und biogenen Aminen
(Dopamin, Histamin u.a.).
Für die Glucosegewinnung aus den glucogenen AS – allerdings
nur bei Hungerzuständen.
Die Eiweißverdauung erfolgt unter dem Einfluss der von Magen
und Pankreas sezernierten Proteasen und Peptidasen. Aus dem
Darmlumen werden sowohl freie AS als auch Di- und Tripeptide
resorbiert. Für AS existieren in Abhängigkeit von der Molekülstruktur
verschiedene stereospezifische Transportsysteme.
Der Blutspiegel von AS ist relativ gleichmäßig, dafür sorgt die
Leber. Bei hohem AS-Zustrom, z.B. nach einer Mahlzeit, baut die
Leber einen erheblichen Anteil davon ab und beseitigt den Stickstoff
in Form von Harnstoff. Ein anderer Teil wird als Leberpro tein
vorübergehend gespeichert und bei Bedarf sofort wieder ins
Blut abgegeben.
Das AS-Muster im Plasma ist weitgehend unabhängig vom
AS-Muster der Nahrung. Die Nahrungs-AS werden bereits bei der
Absorption metabolisiert, vor allem transaminiert, so dass nur
die gewünschten AS im Blut erscheinen.
Insulin und Glucagon spielen auch im AS-Stoffwechsel eine
bedeutende Rolle. Insulin fördert die Aufnahme von AS in die
Muskulatur, Glucagon fördert die Aufnahme von AS in die Leber
und stimuliert dort die Schlüsselenzyme der Gluconeogenese
[1-3].
Proteinqualität, biologische Wertigkeit,
limitierende Aminosäuren
Von großer Bedeutung für die Proteinqualität ist der Begriff der
biologischen Wertigkeit von Nahrungseiweiß. Sie ist ein Maß dafür,
mit welcher Effizienz ein Nahrungsprotein in körpereigenes Protein
umgesetzt werden kann und ist im Wesentlichen abhängig
von der Menge und Relation essentieller AS. Als Referenzwert
dient Vollei, dessen biologische Wertigkeit willkürlich auf 100 gesetzt
wurde. Hochwertiger ist dabei nicht automatisch mit „wert-
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