Prematüre İnfantlarda Kalp Boyutlarının Referans Aralıkları ve Kan ...
Prematüre İnfantlarda Kalp Boyutlarının Referans Aralıkları ve Kan ...
Prematüre İnfantlarda Kalp Boyutlarının Referans Aralıkları ve Kan ...
You also want an ePaper? Increase the reach of your titles
YUMPU automatically turns print PDFs into web optimized ePapers that Google loves.
aktivasyonununda azalma relaksasyonu yavaşlatır. Relaksasyon kısmen de olsa miyosit<br />
üzerindeki yüklenmeye bağlıdır. Titin kompresyonu da oluşturduğu kuv<strong>ve</strong>tler aracılığı<br />
ile relaksasyonu etkileyebilir.<br />
2. 7. SARKOMER <strong>ve</strong> KARDİYAK KONTRAKSİYON<br />
Kardiyak miyositleri 120 mikrometre uzunluğuna kadar varan büyük<br />
hücrelerdir. Sinsityumda bir araya gelirler. Miyositi çevreleyen sarkolemma interkale<br />
disk aracılığıyla komşu hücrelere bağlanır <strong>ve</strong> T-tübülleri aracılığı ile miyofibrilin içine<br />
cepleşir. <strong>Kalp</strong> kası liflerden oluşur; lifleri de miyofibriller oluşturur. Kontraksiyon<br />
birimi olarak çalışan sarkomer miyofibrile bir periyodiklik kazandırır. Sarkomerler Z<br />
çizgileri ile birbirleriyle bir seri halinde birleşirler. Sarkomer birçok proteinden oluşur;<br />
miyozin <strong>ve</strong> aktin baskın proteinlerdir <strong>ve</strong> sırasıyla kalın <strong>ve</strong> ince filamanlar içerirler.<br />
Aktin filamanına iki regülatör bağlanır-tropomiyozin <strong>ve</strong> troponin C, T <strong>ve</strong> I- <strong>ve</strong> iki<br />
miyozin hafif zincir molekülü miyozin ağır zincirine bağlanır. Sarkomerler kardiyak<br />
miyosit kitlesinin yaklaşık % 50’sini oluştururlar <strong>ve</strong> kontraksiyon durumuna bağlı<br />
olarak uzunlukları 1.6 <strong>ve</strong> 2.2 mikrometre(μm) arasında değişir.<br />
2. 7. 1. Kontraktil Proteinler<br />
Aktin filamanlarının miyozin filamanları üzerinde kaydığı <strong>ve</strong> kısalma <strong>ve</strong><br />
kasılmayı indüklediği varsayılan mekanizma Şekil 14.7’de gösterilmiştir. Kardiyak<br />
kontraksiyon <strong>ve</strong> relaksasyon kısmen kalsiyum tarafından regüle edilir. SR<br />
kontraksiyonu kalsiyum salarak indükler <strong>ve</strong> kalsiyum tutarak relaksasyonu indükler.<br />
Aktin filamanının yaklaşık 7 mikrometrelik mesafede kat ettiği her döngü için bir<br />
miyozin başına bir molekül hızında ATP hidrolizi gereklidir. Relaksasyon durumunda<br />
miyozinin aktine bağlanması miyozinin bağlanma bölgesini bloke eden tropomiyozin <strong>ve</strong><br />
troponin varlığı ile engellenir. Miyozinin ATPaz aktivitesi aktin yokluğunda<br />
minimumdur; yine de ATP’yi ADP’ye kısmen de olsa indükler <strong>ve</strong> Pi- sistolik<br />
kontraksiyonu kalsiyum tarafından indüklenir. SR’den salı<strong>ve</strong>rilen Ca Tn C’ye bağlanır<br />
<strong>ve</strong> Tn C miyozin için bağlanma bölgesinin açığa çıkartan tropomiyozinin hafifçe<br />
hareket etmesine neden olur. Sonuçta oluşan aktin-miyozin bağlanması miyozinin<br />
ATPaz aktivitesini yaklaşık 200 kat artırır; ATPaz ATP’den ADP hidrolize eder. ADP<br />
miyozinin başından salı<strong>ve</strong>rilir <strong>ve</strong> miyozinin aktine bağlanmasını da daha da güçlendirir.<br />
Miyozin başı aktin ile 90 derecelik açı yapacak şekilde yerleşim gösterir <strong>ve</strong> 45 derecelik<br />
41
Change language