Jahresbericht 2003 - Leibniz Institute for Age Research

Arbeitsgruppe Görlach
Arbeitsgruppe Görlach
Molekulare Biophysik/NMR-Spektroskopie
Matthias Görlach (kommissarische Leitung)
Dr. rer. nat., Albert-Ludwigs-Universität Freiburg (1987)
Wissenschaftler
Dr. Ramadurai Ramachandran 1)
Dr. Oliver Ohlenschläger 1)
Dr. Bert Heise 4) (bis 30.06.2003)
Dr. Matthias Nestler 3) (seit 17.03.2003)
Dr. Christine Kamperdick 3) (seit 01.11.2003)
Wissenschaftlich-technische Mitarbeiter
Dr. Hansjörg Leppert 1)
Sabine Häfner 1)
Angelika Heller 1) (Teilzeit)
Marina Baum 1)
Britta Haarseim 2)
Georg Peiter 1)
Christiane Hirsch 1) , Sekretärin
Doktoranden
Michela Carella 5) (seit 01.03.2003)
Diplomanden
Heike Zengerling, FSU Jena
Ulrike Gündel, FSU Jena
Yvonne Ihle, FSU Jena
Thomas Seiboth, FSU Jena
Finanzierung
1) Haushalt IMB
2) DFG Projekt Oh 86/1-1 und 1-2
3) BMBF 0312704E (JCB)
4) EU HPRI-CT1999-00097
5) DFG Graduiertenkolleg 768 „Biomolekulare Schalter“
Überblick
Die Arbeitsgruppe führt strukturbiologische Untersuchungen an Proteinen und Nukleinsäuren
mittels heteronuklearer NMR-spektroskopischer Methoden durch. Ziel dieser Arbeiten ist die
Aufklärung struktureller Grundlagen der Interaktion von Proteinen mit Proteinen, mit RNA
oder mit niedermolekularen Liganden. Hierbei stehen zunehmend Molekülsysteme im Vordergrund,
die hinsichtlich humanpathogener oder alterungsbedingter Prozesse relevant sind.
Im Sinne einer anwendungsorientierten Grundlagenforschung soll das Verständnis von biomolekularen
Wechselwirkungen auf struktureller Ebene langfristig auch zur strukturgestützten
Identifizierung oder Entwicklung pharmakologischer Substanzen beitragen. Begleitend
wird an der Implementierung oder Weiterentwicklung spektroskopischer Methoden für große
Proteine in der Flüssigphase und zur Strukturbestimmung von Biomolekülen mittels Festkörper
NMR–Spektroskopie gearbeitet. Die Gruppe betreute zusätzlich internationale Gäste
im Rahmen des EU geförderten “Centre for Design and Structure in Biology” (CDSB). Diese
Aktivitäten wurden 2003 abgeschlossen.
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