Jahresbericht 2003 - Leibniz Institute for Age Research

Arbeitsgruppe Sühnel
3. Bildbibliothek biologischer Makromoleküle
Mitarbeiter: F. Haubensak, K. Mehliss, J. Reichert, J. Sühnel
Finanzierung: Haushalt IMB, BMBF-Projekt 0312704E
Die IMB Jena Image Library of Biological Macromolecules ist ein frei zugängliches Internet-
Archiv (http://www.imb-jena.de/IMAGE.html) mit visuellen und anderen Informationen über
dreidimensionale Biopolymerstrukturen. Sie enthält eine Abteilung mit allgemeinen Informationen
zur Architektur von biologischen Makromolekülen und einen Struktur-Atlas, der alle in
der Protein-Datenbank (PDB) bzw. Nukleinsäure-Datenbank (NDB) verfügbaren Strukturen
umfasst. Im Jahr 2003 wurde die SCOP-Klassifikation (SCOP – Structural Classification of
Proteins), die bisher lediglich über einen externen Link zugänglich war, direkt in die Datenbank
integriert. Damit verbunden war auch die Entwicklung von neuen Visualisierungswerkzeugen.
Die Zeitschrift RNA verwendet für alle Ausgaben des Jahres 2003 Bildmaterial aus
der Image Library für die Deckseite.
4. Kristallstruktur und Konformationsanalyse von Ampullosporin A
Mitarbeiter:
J. Sühnel
Finanzierung: Haushalt IMB
Kooperationen-extern: M. Bohl, Tripos GmbH, München;
M. Kronen, U. Gräfe, Hans-Knöll-Institut für Naturstoff-Forschung
H-H. Nguyen , S. Reißmann; Institut für Biochemie und Biophysik,
Friedrich-Schiller-Universität Jena
H. Görls, Institut für Anorganische und Analytische Chemie, Friedrich-
Schiller-Universität Jena
Ampullosporin A ist ein aus 15 Aminosäuren bestehendes Peptid vom Peptaibol-Typ, das
Pigmentbildung durch den Pilz Phoma destructiva induziert und spannungsabhängige Ionenkanäle
in Membranen bildet. Die Kristallstruktur von Ampullosporin A wurde am Institut für
Anorganische und Analytische Chemie der Friedrich-Schiller-Universität bestimmt. Dabei
handelt es sich um den ersten Vertreter der Peptaibol-Subfamilie 6. Vom N-Terminus bis zur
Aminosäure zeigt das Peptid angenähert eine rechts-händige α-helikale Geometrie, während
am C-Terminus eine weniger reguläre Struktur beobachtet wird. Obwohl Ampullosporin A
kein Prolin oder Hydroxy-Prolin enthält ist es doch signifikant gebogen, wobei sich der lineare
Bereich Ac-Trp 1 zu Aib 10 erstreckt. Wir haben eine neue Methode zur quantitativen Bestimmung
der Krümmungseigenschaften von Peptiden und Proteinen entwickelt und können
auf diese Weise die Ampullosporin-Struktur mit den Struturen anderer Peptaibole vergleichen.
Eine systematische Konformationsanalyse von Ampullosporin A in der Gasphase mit
verschiedenen Moleküldynamik-Protokollen ergibt als bevorzugte Sekundär-struktur die α-
Helix und nahezu keine Krümmung. Damit ist es wahrscheinlich, dass Lösungs- oder Kristalleffekte
die Krümmungseigenschaften von Ampullosporin A signifikant beeinflussen. Im Jahr
2003 wurde ein Webtool entwickelt (http://www.imb-jena.de/ peptaibols/), das Informationen
zu allen Peptaibolen mit bekannter dreidimensionaler Struktur enthält.
5. Virulenzfaktoren aus Legionella pneumophila und Borrelia burgdorferi und ihre
Interaktion mit der menschlichen Wirtszelle
Mitarbeiter:
A. Romualdi, J. Sühnel
Finanzierung: BMBF-Projekt 0312704E, Haushalt-IMB
Kooperation-intern: Genomanalyse, Theoretische Biophysik
Das Projekt hatte das Ziel, die Sequenz bakterieller Genome in Fällen, in denen die Genome
verwandter Stämme bekannt sind, durch kosteneffektive Low-Redundancy-Sequenzierung
zu bestimmen und den Genomvergleich zu nutzen, um signifikante genomische Unterschiede,
z.B. für den Vergleich pathogen/apathogen, zu identifizieren. Im bisherigen Projektverlauf
wurde daneben auch ein Vergleich zwischen einer zellwandfreien L-Form von E. coli
(LWF1655+) mit E. coli K.12 einbezogen, weil sich hier neue Einsichten in grundlegende
bakterielle Lebensprozesse erhoffen ließen. Im Sinne einer für das JCB typischen engen Zu-
57