BSE und die Berichterstattung in der britischen Presse - schmarsow.de

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bislang noch unbekannt sind 113 . Bei Experimenten konnte man mit
Hilfe von Kaninchen anti-PrP-Serum herstellen, das PrP-
Strukturen im Gehirngewebe aufspürt bzw. kenntlich macht. Diese
Diagnosehilfsmittel werden jedoch allesamt post mortem
eingesetzt und stellen daher keine gezielte Hilfe bei der
Früherkennung von BSE-Fällen oder Scrapie dar 114 .
Spezifische Eigenschaften des Eiweißfragments
In den letzten Jahren wurde ein Protease-unempfindliches
Protein gefunden, das bei Nagetieren Scrapie hervorruft. Es
existiert also ein Gen, das es offenbar bei vielen Säugetieren gibt
und das ein normales Zellprotein im Gehirn kodiert. Dieses
gesunde Protein ist das PrP 33-35c , dessen Aufgabe allerdings bis
jetzt noch ungeklärt ist. Bei Enzephalopathien und Scrapie -
natürlich und experimentell verursacht - wird eine veränderte,
pathogene Form des PrP gefunden nämlich das PrP 33-35sc . Im
Verdauungstrakt wird das infektiöse Protein nur teilweise
abgebaut, das gesunde PrP wird vollkommen hydrolysiert. Beim
pathogenen PrP bleibt ein Protease-resistentes Fragment übrig, das
PrP 27-30. Dieses Proteinfragment wird für den späteren Ausbruch
der Enzephalopathien verantwortlich gemacht und wird als Prion
bezeichnet. Es wird vermutet, daß der Unterschied zwischen dem
PrP 33-35c und dem PrP 33-35sc auf post-translationelle (d. h. nach der
Übersetzung des genetischen Kodes in eine Aminosäuresequenz,
der Vorstufe eines Proteins) Vorgänge zurückzuführen ist, die das
normale Protein verändern. Eine mögliche Erklärung könnte
ebenso eine Interaktion zwischen dem gesunden Protein und dem
Agens sein, so daß sich vom Wirt kodiertes infektiöses PrP 33-35sc
ansammelt. Offen bleibt jedoch, ob die Produktion von
PrP 33-35sc bei natürlichen Fällen durch Infizierung oder einen
anderen Mechanismus stattfindet. Daß das veränderte, pathogene
PrP für die Krankheit verantwortlich sein müßte, hat eine
immunologische Studie ergeben. In einem Experiment wurden
Antikörper gezüchtet, die auf PrP bei Hamstern reagierten. Das
Ergebnis der Untersuchung ergab, daß die Amyloidplaques, die
nur bei bestimmten Enzephalopathien auftreten, diese pathogenen
PrPs enthielten 115 . Die pathologischen PrPs können offenbar nicht
von Antikörpern von den normalen Zellproteinen (gesunden PrPs)
unterschieden werden. Daher ergibt sich keine Immunreaktion.
Lediglich die Resistenz des veränderten PrPs gegen Proteinase K
113 vgl. "Unravelling the Problem of BSE." Veterinary Record, 14
October 1989, 411.
114 vgl. Hope, Nature, 24 November 1988, 390-392.
115 vgl. Baker, Meat Hygienist, December 1989, 7-11.