View/Open - JUWEL - Forschungszentrum Jülich

MEAs mit EGaIn Tropfenelektroden 55
gefunden. Die rote Kurve zeigt zwei angepasste Gauss-Funktionen zur Bestimmung der
Peakpositionen. Ähnlich wie bei den D-Peptiden ist der linke Peak bei ≈ 1 · 10 −2 A/cm 2
das Resultat von SAMs mit mittlerer Ordnung, während der rechte Peak vermutlich von
ach liegenden Molekülen stammt.
Auf Grund der Invarianz der Peaks der D-Peptide gegenüber der Peptidlänge und der
hohen Variation der Messergebnisse wird angenommen, dass die eektive Schichtdicke der
SAMs für alle D-Peptide gleich war. Als Ursache wird eine geringe Ordnung der Monolagen
und eine hohe Anzahl an Defekten gesehen. Nur bei aufrecht stehenden Molekülen ndet
der Ladungstransport entlang der gesamten Moleküllänge statt. Im Fall von liegenden
Molekülen tunneln Ladungstränger nur durch einen Teilabschnitt. Da die I-V Messungen
lediglich den durchschnittlichen Ladungstransport der gesamten Brücke widerspiegeln, ist
die eektive Schichtdicke für die Stromstärke entscheidend. Im direkten Vergleich ist die
Stromdichte bei CAAA etwa eine Gröÿenordnung über den D-Peptiden. Dies könnte grundsätzlich
an einer unterschiedlichen Leitfähigkeit des Rückgrats der Aminosäuren D und A
liegen, jedoch wird dies nicht durch andere Arbeiten gestützt. Eine andere Erklärung ist
die Seitenkette der Asparaginsäure. Durch die negative Ladung der Carboxygruppe wird
eine zusätzliche Potentialbarriere erzeugt, welche den Ladungstransport beeinusst. Die
Methylgruppe des Alanin hingegen ist vergleichsweise neutral, sodass in diesem Fall ein
leicht höherer Strom zustande kommt [126]. Ebenso wahrscheinlich ist es, dass sich im Fall
von CAAA die Selbsorganisation der SAM leicht von den D-Peptiden unterscheidet und die
eektive Schichtdicke der CAAA SAM dünner ausfällt und somit ein höherer Tunnelstrom
zustande kommt.
Auf Grund der Peakposition in den Histogrammen läÿt sich eine mittlere Leitfähigkeit
pro Molekül abschätzen. Unter der Annahme einer mittleren Packungsdichte von 3.7 · 10 12
Molekülen/cm 2 [127] ergeben sich die Werte 5 · 10 −12 G 0 für CDDD und 7 · 10 −11 G 0 für
CAAA. Damit liegt die Leitfähigkeit knapp unter den Werten für die im vorangegangen
Abschnitt gezeigten Alkanthiole (vgl. Abbildung 4.7). Jedoch geben andere Arbeiten die
Leitfähigkeit kürzerer Peptide (Kettenlänge 3 und 4) und anderen Sequenzen im Bereich
10 −5 bis 10 −7 G 0 an [126, 128, 129]. Dieser deutliche Unterschied hat verschiedenen Ursachen.
Zum einen ist die eektive Schichtdicke der hier verwendeten SAMs nicht genau
bekannt. Weiterhin schwanken die Angaben zur Packungsdichte der Peptide über ein bis
zwei Gröÿenordnungen [127, 130]. Der gröÿte Einuss wird dem Kontakt zwischen Peptid
und Elektrode zugeordnet. Die hier untersuchten Peptide sind am C-Terminus über das
Thiol kovalent an die Goldelektrode gebunden, während der N-Terminus über Van-der-
Waals Kräfte mit der EGaIn Elektrode interagiert. Die in anderen Arbeiten gemessenen
Leitfähigkeiten wurden in Kongurationen bestimmt, bei denen die Peptide beidseitig kovalent
an die Elektroden gebunden waren. Chen et al. haben gezeigt, dass dies zu Unterschieden
mehrerer Gröÿenordnungen in der Leitfähigkeit führt [16]. Zudem wurden die
Vergleichswerte in Punktkontakt-Methoden gemessen. Auf Grund von Abweichungen im
Bildladungspotential zwischen Punkt- und Flächenkontakten ist hier ebenfalls eine Abweichung
der Leitfähigkeiten zu erwarten [114]. Eine Messung von Multilagen wird in dieser
Arbeit ausgeschlossen, da die Peptid SAMs gründlich gespült wurden. Weiterhin belegen
die SPRDaten, dass durch intensives Spülen keine Moleküle abgelöst werden konnte.
Um die Peptide weiter zu vergleichen, sind in Abbildung 4.14 A) und B) die gemittelten
J-V Kennlinien zu den Peptiden CDDD und CAAA dargestellt. Die Graphen zeigen die
mittleren Messwerte mit Fehlerbalken und jeweils zwei Anpassungen der Messdaten ge-