Fact Finding Mission - Max-Planck-Gesellschaft

Proteine in Form gebracht
Proteine sind die Bausteine des Lebens – sie wirken entscheidend an allen Funktionen unseres
Körpers mit. Da sie in der Regel eine begrenzte Lebensdauer haben, müssen sie in unseren
Zellen ständig neu gebildet werden. Proteine zeichnen sich durch einen komplizierten
Aufbau aus: aus einer Kette von aneinander gereihten Bausteinen entstehen durch Faltungen
und Schleifen komplex verknäuelte Moleküle. Diese räumliche Gestalt eines Proteins wird
durch die Abfolge seiner Bausteine bestimmt. Nur wenn es korrekt gefaltet ist, kann es auch
seine Aufgabe erfüllen. So genannte Chaperone bringen die neu gebildeten Eiweißketten in
die richtige Form und können möglicherweise sogar die Entstehung neurodegenerativer Erkrankungen
verhindern.
Prof. Dr. F. Ulrich Hartl vom Max-Planck-
Institut für Biochemie in Martinsried hat
Struktur und Funktionsweise dieser „molekularen
Anstandsdamen“ untersucht. Nur
wenn Proteine eine bestimmte Form besitzen,
sind sie biologisch aktiv. Da manche
von ihnen sehr komplex aufgebaut sind,
kann während ihrer Faltung einiges schief
gehen. Hartl fand heraus, wie Chaperone
dieses zu verhindern wissen: Das Chaperon
GroEL des Darmbakteriums E.coli ist wie
ein Fass aufgebaut und sperrt ungefaltete
Proteinketten in eine Art molekularen Käfig.
Gelangt eine der Ketten ins Innere des
Chaperon-Zylinders, wird dieser mit dem
deckelförmigen Kofaktor GroES verschlossen.
Der Deckel wird erst dann wieder
geöffnet, wenn das Protein seine endgültige
Form angenommen hat. Unvollständig gefaltete
Eiweißketten fängt GroEL wieder ein.
Dieser Mechanismus verhindert, dass sich
Proteinketten zu funktionslosen Knäueln
verformen oder dass unfertige Proteine miteinander
vernetzen. Denn solche verklebten
Eiweiße können neurodegenerative Erkrankungen
wie Chorea Huntington oder die
Alzheimer Krankheit verursachen. Hartl hat
diesen Vorgang in einer Zellkultur untersucht:
Er löste medikamentös die Bildung
von Chaperonen aus und stellte fest, dass
dadurch die Entstehung schädlicher Proteinablagerungen
verhindert wird. Diese
Erkenntnisse könnten einen großen Beitrag
zur Behandlung neurodegenerativer Erkrankungen
leisten. Für seine herausragenden
Forschungsarbeiten erhielt Ulrich Hartl
2005 den renommierten Ernst-Jung-Preis
für Medizin.
A US DEN S EKTIONEN
Rufannahmen zum Wissenschaftlichen
Mitglied im
Berichtsjahr 2005
Prof. Dr. Dirk Görlich (Jg.
1966), Zentrum für Molekulare
Biologie, Heidelberg, an
das Max-Planck-Institut für
biophysikalische Chemie in
Göttingen. Arbeitsgebiet:
Molekulare Grundlagen des
Proteintransports.
Dr. Elisa Izaurralde (Jg.
1959), Europäisches Laboratorium
für Molekularbiologie
(EMBL), Heidelberg, an das
Max-Planck-Institut für Entwicklungsbiologie
in Tübingen.
Arbeitsgebiet: Molekulare
Mechanismen der Genexpression.
Ulrich Hartl
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