la esferocitosis hereditaria y su diagnostico en la practica clinica

Las glicoforinas son un grupo formado por cuatro glicoproteinas ri-
cas en ácido siálico denominadas A, 8, C y D, que constituyen aproxima—.
damerite un 2% del contenido protéico total de la membrana ~. Las gilcoformas
A, B y C están constituidas por 131, 72 y 128 amInoácidos respec-
tivamente y son producto de genes diferentes, sitos en el cromoso-
8—q31) para las glicoforinas A y 8 y en el cromosoma 2 (q14-qZl)
ma 4 (q2
para la glicoforina C 41,116,129,138 Estas proteínas están formadas por
tres dominios: un dominio citoplásmico que contiene un acúmulo de resi-
duos básicos próximo a la membrana, un dominio hidrofóbico que se dispone
en b¿. -hélice extendida en la anchura de la bícapa lípidica, y un dominio
ext racelular muy glicosilado 9. Las glicoforinas A, 8 y C son responsables
de la especificidad antigénica de los grupos sanguíneos MN, Ss y Ge
respectivamente 41,112,129,138 La presencia de los carbohidratos confieren
una fuerte carga negativa a la superficie celular, que funcionalmente reduce
la interacción de los hematíes entre sf y con otras células, como el
endotelio vascular 9,í29~ La glicoforina C (28.000 daltons) juega un papel
prirtiocdial en la unión del esqueleto de la membrana a la bicapa lipidica
por su interacción con la proteína 4,1 9Aí,112,129,136,¡38,149,159 La gilcoforina
D parece ser una forma acortada de glicol¿rina C 138 Este grupo
de sialoglicoprratefnas se identifican como bandas PAS positivas de la
SDS-PAGE 9.
La banda 3, canal aniónico o transportador anióníco es la principal
proteína integral y representa un 25% del contenido protéico total de la
membrana erítrocitarla 41,129 (figura 3). Está formada por 911 aminoácidos,
con un peso molecular de 95.000 daltons (el 6—7% de la población es
heterocigota para una variante funcionalmente normal de 96.000 daltons 112)
y está presente en aproximadamente 1 millón de copias/célula formando
dimeros y tetrámeros unidos no covalentemente tanto en la membrana como
en solución 41,1I2,138 Se ha demostrado que es producto de un gen
localizado en el cromosoma 17 (q21-qter) 114,116 La banda 3 está constí—
ruida por tres dominios estructural y funcionaimente diferentes (figura 3).
Comienza en un dominio citoplásmíco hidroiflíco de 43.000 daltons que
contiene el —Ni]
2 terminal (aminoácidos 1 a 403), protruye unos 25 nm
de la superficie Interna de la membrana, exhibe una charnela flexí—
ble 41,107 y funciona independientemente interacruando con diversas proteínas
citoplásmícas y de membrana, como la hemoglobina, varios enzimas
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