charakterisierung von organellen und signalwegen des thrombozyten

2. Einleitung
Ende von ILK befindet sich eine Domäne, mit zwölf katalytischen Abschnitten für
Proteinkinasen. Zusätzlich ist in diesem Bereich auch eine Bindungsstelle für die
zytoplasmatische Domäne von �1-Integrin (Abb 2-7).
Abb. 2-7: Multidomänen-Struktur von ILK; ANK: Ankyrin, PH: Pleckstrin Homology
2.6.3 Interaktionspartner von ILK
Zum einen interagiert ILK, wie bereits erwähnt, mit der zytoplasmatischen Domäne
der membrangebundenen �-Integrine (�1 und �3) und zum anderen besitzt es eine
sehr hohe Affinität zu PINCH, einem Protein das ungebunden frei im Zytoplasma
vorkommt (Rearden et al. 1994) (Wu et al. 1999). Die erste LIM-Domäne (LIM1)
enthält zwei aufeinander folgende Zink-Finger Motive. Die ILK-PINCH Interaktion
wird am ILK über einen Abschnitt mit Ankyrin (ANK)-repeats am N-Terminus
vermittelt. Am PINCH Molekül findet die Bindung an der ganz N-terminal gelegenen
LIM-Domäne (LIM1) an einem darin enthaltenen Zink-Finger Motiv statt (Tu et al.
1999).
Ein weiterer Interaktionspartner des ILK ist Parvin (Abb. 2-8), ein Aktin-bindendes
„Focal Adhesion Protein“ mit zwei Calponin homologen (CH) Domänen (Olski et al.
2001). Humanes Parvin ist strukturell dem Actopaxin der Ratte nah verwandt, einem
Aktin und Paxillin bindenden Protein. Die Interaktion zwischen ILK und Parvin wird
über die C-terminale Domäne von ILK und die CH2-Domäne von Parvin vermittelt
(Nikolopoulos et al. 2000) (Tu et al. 2001) (Yamaji et al. 2001).
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