Biología de 2º de bachillerato - Telecable

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II) La célula 5) Enzimas mente siguen la regla de Van t'Hoff. Según la cual, por cada 101C de aumento de temperatura, la velocidad de la reacción se duplica. No obstante, las enzimas tienen una temperatura óptima. En el hombre, y en los animales homeotermos como el hombre, esta Temperatura óptima temperatura óptima coincide con la temperatura normal del organismo. Los enzimas, como proteí nas que son, se desnaturalizan a elevadas temperaturas. El pH, que al influir sobre las cargas eléctricas, podrá alterar la estructura del centro activo y por lo tanto también influirá sobre la actividad enzimática. Los inhibidores. Determinadas sustancias van a poder actuar sobre las enzimas disminuyendo o impidiendo su actuación. Estas sustancias son los inhibidores. Se trata de moléculas que se unen a la enzima impidiendo que ésta actúe sobre el substrato. • Inhibición competitiva: Cuando el inhibidor se une al centro activo de la enzima impidiendo que el sustrato se una a él. Se trata de una inhibición que depende de la concentración de sustrato y de inhibidor. • Inhibición no competitiva: Cuando el inhibidor se une reversiblemente a un punto diferente del centro activo pero con su actuación lo modifica lo suficiente para que, aunque se puedan unir la enzima y el sustrato, la catálisis no se produzca o la velocidad de ésta disminuya. Este tipo de inhibición no depende de la concentración de sustrato. • Inhibición alostérica: El inhibidor se une también reversiblemente a un punto diferente al centro activo, pero con su actuación lo modifica de tal manera que impide la unión de la enzima y el substrato. Fig. 11 Variación de la actividad enzimática en función de la temperatura. Es frecuente que el inhibidor sea el propio producto de la reacción enzimática o el producto final de una cadena de reacciones. Cuando se trata del producto final, J. L. Sánchez Guillén Página II-5-7 Actividad enzimática Actividad enzimática B sustrato pH óptimo 1 2 3 4 5 6 7 8 9 10 11 12 13 14 pH Fig. 12 Variación de la actividad enzimática en función del pH de dos enzimas. Enzima inhibidor Fig. 13 Inhibición competitiva. El inhibidor se une al centro activo, reversiblemente, y con ello impide que el sustrato se una a él. A
II) La célula 5) Enzimas recibe el nombre de retrorregulación o feedback. Envenenadores: Son moléculas que se unen irreversiblemente al centro activo de la enzima impidiendo pernanentemente que esta actúe. Muchos tóxicos y venenos tienen este modo de actuación. Los activadores. Son sustancias que se unen a la enzima, que se encuentra inactiva, cambiando su estructura espacial activándola. Fig. 14 Inhibición no competitiva. El inhibidor se une reversiblemente a la enzima en un punto diferente del centro activo y, modifica este de tal manera, que aunque el sustrato se una no se realiza la catálisis. sustrato Fig. 15 Inhibición alostérica. El inhibidor se une a la enzima en un punto diferente del centro activo y modifica este de tal manera que el sustrato no se puede unir a él. sustrato J. L. Sánchez Guillén Página II-5-8 Enzima Enzima Enzima inactiva inhibidor inhibidor envenenador Fig. 16 Envenenador. Los envenenadores son sustancias que se unen al centro activo mediante enlaces fuertes en un proceso irreversible, con lo que impiden de manera definitiva la catálisis.
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