Biología de 2º de bachillerato - Telecable

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I) Biomoléculas 6) Proteínas Por lo tanto, los aminoácidos tienen en común los carbonos 1 (grupo carboxilo) y 2 (el del grupo amino) diferenciándose en el resto (R) de la molécula. En la fórmula general de la Fig. 1, R representa el resto de la molécula. R puede ser desde un simple H- , como en el aminoácido glicocola, a una cadena carbonada más o menos compleja en la que puede haber otros grupos aminos o carboxilo y también otras funciones (alcohol, tiol, etc.). Las proteínas delos seres vivos sólo tienen unos 20 aminoácidos diferentes, por lo que habrá únicamente 20 restos distintos. Es de destacar el hecho de que en todos los seres vivos sólo se encuentren los mismos 20 aminoácidos. En ciertos casos muy raros, por ejemplo en los venenos de algunas serpientes, podemos encontrar otros aminoácidos diferentes de estos 20 e incluso aminoácidos que no siguen la fórmula general. La mayoría de los aminoácidos pueden sintetizarse unos a partir de otros, pero existen otros, aminoácidos esenciales, que no pueden ser sintetizados y deben obtenerse en la dieta habitual. Los aminoácidos esenciales son diferentes para cada especie, en la especie humana, por ejemplo, los aminoácidos esenciales son diez: Thr, Lys, Arg, His, Val, Leu, Ileu, Met, Phe y Trp. CLASIFICACIÓN DE LOS AMINOÁCIDOS En función de sus características químicas, los aminoácidos se clasifican en: COOH H 2 N C CH 2 CH Fig. 3 L-leucina; aminoácido no polar. Grupo I: Aminoácidos apolares. Aminoácidos cuyo resto R no es polar. Esto es, no posee cargas eléctricas en R al tener en él largas cadenas hidrocarbonadas. Estos aminoácidos, si están en gran abundancia en una proteína, la hacen insoluble en agua. Grupo II: Aminoácidos polares no ionizables. Poseen restos con cortas cadenas hidrocarbonadas en las que hay funciones polares (alcohol, tiol o amida). Contrariamente al grupo anterior si una proteína los tiene en abundancia será soluble en agua. J. L. Sánchez Guillén Página I-6-3 H COOH H 2 N C CH 2 H CH 3 CH 3 Fig. 4 L-tirosina; aminoácido polar no ionizable. COOH Fig. 5 L-Glutámico; aminoácido polar ionizable ácido. OH H 2 N C CH 2 CH 2 COOH H COOH H 2 N C CH 2 CH 2 COOH H Fig. 6 L-Arginina; aminoácido polar ionizable básico.
I) Biomoléculas 6) Proteínas Grupo III: Aminoácidos polares ácidos. Pertenecen a este grupo aquellos aminoácidos que tienen más de un grupo carboxilo. En las proteínas, si el pH es básico o neutro, estos grupos se encuentran cargados negativamente. Grupo IV: Aminoácidos polares básicos. Son aquellos aminoácidos que tienen otro u otros grupos aminos. En las proteínas, estos grupos amino, si el pH es ácido o neutro, están cargados positivamente. ASIMETRÍA DE LOS AMINOÁCIDOS Excepto en la glicocola, en el resto de los aminoácidos el carbono α (el carbono que lleva la función amino) es asimétrico. La molécula será ópticamente activa y existirán dos configuraciones: D y L. Normalmente en los seres vivos sólo encontramos uno de los isómeros ópticos. Por convenio se considera que los aminoácidos presentes en los seres vivos pertenecen todos ellos a la serie L. No obstante, en los microorganismos (paredes bacterianas, antibióticos generados por bacterias) existen aminoácidos no proteicos pertenecientes a la serie D. H OH C C N R O H 2 D aminoácido N H 2 Fig. 8 Ionización del grupo amino suplementario de un aminoácido polar ionizable ácido. Fig. 9 Ionización del grupo amino suplementario de un aminoácido polar ionizable básico. J. L. Sánchez Guillén Página I-6-4 H 2 O H 2 O COOH H 2 N C CH 2 CH 2 CH 2 CH 2 NH 2 H COOH OH - H H2N 2N C CH 2 CH 2 CH 2 CH 2 NH 3 H COOH H 2 N C CH 2 COOH H COOH H 2 N C CH 2 COO Fig. 10 Asimetría de los aminoácidos. Todos los aminoácidos, excepto la glicocola, son asimétricos. De las dos formas, la D y la L, en los seres vivos sólo existe, normalmente, la L. OH C C R O H H L aminoácido H 3 O +
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