Biología de 2º de bachillerato - Telecable

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I) Biomoléculas 6) Proteínas 20) Los estudios de Rayos X de las proteínas han llevado a la conclusión de que el enlace C-N del enlace peptí dico se comporta en cierto modo como un doble enlace y no es posible, por lo tanto, el giro libre alrededor de él. 30) Todos los átomos que están unidos al carbono y al nitrógeno del enlace peptídico mantienen unas distancias y ángulos característicos y están todos ellos en un mismo plano. Fig. 14 Características del enlace peptídico. PÉPTIDOS, POLIPÉPTIDOS y PROTEÍNAS Cuando se unen dos aminoácidos mediante un enlace peptídico se forma un dipéptido. A cada uno de los aminoácidos que forman el dipéptido les queda libre o el grupo amino o el grupo carboxilo. A uno de estos grupos se le podrá unir otro aminoácido formándose un tripéptido. Si el proceso se repite sucesivamente se formará un polipéptido. Cuando el número de aminoácidos unidos es muy grande, aproximadamente a partir de 100, tendremos una proteína. 2 aa Dipéptido 3 aa Tripéptido de 4 a 10 aa Oligopéptido de 10 a 100 aa Polipéptido más de 100 aa Proteí na Fig. 15 Modelo de esferas de la insulina, un péptido. Toda cadena polipeptídica tendrá en uno de sus extremos un aminoácido con el grupo amino libre. Este será el aminoácido amino terminal (H-). En el otro extremo quedará libre el J. L. Sánchez Guillén Página I-6-7
I) Biomoléculas 6) Proteínas grupo carboxilo del último aminoácido, aminoácido carboxilo terminal (-OH). Toda cadena proteica tendrá por lo tanto una polaridad indicada mediante una H- y un -OH. Ejemplo: H-Gly-Ala-Pro-Leu-Trp-Met-Ser-OH. Muchas sustancias naturales de gran importancia son péptidos; por ejemplo: ciertas hormonas, como la insulina, que regula las concentraciones de glucosa en la sangre y que está formada por dos cadenas de 21 y 30 aminoácidos unidas por puentes disulfuro; la encefalina (5 aminoácidos) que se produce en las neuronas cerebrales y elimina la sensación de dolor o las hormonas del lóbulo posterior de la hipófisis: vasopresina y oxitocina (9 aa) que producen las contracciones del útero durante el parto; también son péptidos algunos antibióticos como la gramicidina. ESTRUCTURA O CONFORMACIÓN DE LAS PROTEÍNAS La conformación de una proteína es la disposición espacial que adopta la molécula proteica. Las cadenas peptídicas, en condiciones normales de pH y temperatura, poseen solamente una conformación y ésta es la responsable de las importantes funciones que realizan. La compleja estructura de las proteínas puede estudiarse a diferentes niveles. A saber: primario, secundario, terciario y cuaternario. I) NIVEL O ESTRUCTURA PRIMARIA- Viene dada por la secuencia: orden que siguen los aminoácidos de una proteína. Va a ser de gran importancia, pues la secuencia es la que determina el resto de los niveles y como consecuencia la función de la proteína. Fig. 16 Modelo de barras y esferas de la oxitocina, una hormona peptídica. Fig. 17 Modelo de bolas de la ubicuitina, una proteína. Fig. 18 La insulina, una hormona de carácter peptídico, está formada por dos cadenas polipeptídicas. La alteración de la estructura primaria por eliminación, adición o intercambio de los ami- J. L. Sánchez Guillén Página I-6-8
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