Biología de 2º de bachillerato - Telecable

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I) Biomoléculas 6) Proteínas noácidos puede cambiar la configuración general de una proteína y dar lugar a una proteína diferente. Como, además, la función de la proteína depende de su estructura, un cambio en la estructura primaria podrá determinar que la proteína no pueda realizar su función. Veamos, a continuación, un ejemplo de estructura primaria: H-Ala-Gly-Ser-Lys-Asp-Asn-Cys-Leu-Met-Ala- Ile-Trp-Gly-......-Pro-Asn-Glu-OH II) NIVEL O ESTRUCTURA SECUNDARIA- Las característi cas de los enlaces peptídicos imponen determinadas restricciones que obligan a que las proteínas adopten una determinada estructura secundaria. Ésta puede ser en hélice α, hélice de colágeno o en conformación ß. Es de destacar que las tres son configuraciones en hélice diferenciandose en el número de aminoácidos por vuelta (n) y en el diámetro de la hélice. En la hélice α, n=4; en la hélice de colágeno, n=3 y en la conformación ß, n=2. A continuación estudiaremos solo la hélice α y la conformación ß por ser las configuraciones más frecuentes. a) Estructura en hélice α. Se trata de la forma más simple y común. En este tipo de estructura la molécula adopta una disposición helicoidal, los restos (R) de los aminoácidos se sitúan hacia el exterior de la hélice y cada 3,6 aminoácidos ésta da una vuelta completa. Este tipo de organización es muy estable, porque permite la formación de puentes de hidrógeno entre el grupo C=O de un aminoácido y el grupo N-H del cuarto aminoácido situado por debajo de él en la hélice. b) Conformación ß. Se origina cuando la molécula proteica, o una parte de la molécula, adoptan una disposición en zig-zag. La estabilidad se consigue mediante la disposición en paralelo de varias cadenas con esta conformación, cadenas Fig. 19 Modelo de cintas de la ubicuitina. Fig. 20 1) Hélices alfa; 2) conformaciones beta; 3) enlaces de hidrógeno; 4) puentes disulfuro; 5) zonas irregulares. Fig. 21 Hélice alfa. Mediante flechas se indican algunos enlaces de hidrógeno. R) restos de los aminoácidos. J. L. Sánchez Guillén Página I-6-9
I) Biomoléculas 6) Proteínas que pueden pertenecer a proteínas diferentes o ser partes de una misma molécula. De esta manera pueden establecerse puentes de hidrógeno entre grupos C=O y -N-H. Los restos van quedando alternativamente hacia arriba y hacia abajo. No obstante, si la molécula presenta próximos entre sí restos muy voluminosos o con las mismas cargas eléctricas se desestabilizará. Fig. 23 Conformación beta o lámina plegada beta. En la figura se observan dos fragmentos de lámina plegada beta asociados por enlaces de hidrógeno. Una molécula no tiene que estar constituida exclusivamente por un tipo de conformación. Lo normal es que las moléculas proteicas presenten porciones con hélices α, otras partes con conformaciones ß y partes que no tienen una conformación definida y que se llaman zonas irregulares. III) NIVEL O ESTRUCTURA TERCIARIA- Las proteínas no se disponen linealmente en el espacio sino que normalmente sufren plegamientos que hacen que la molécula adopte una estructura espacial tridimensional llamada estructura terciaria. Los pliegues que originan la estructura terciaria se deben a ciertos aminoácidos, como: la prolina, la serina y la isoleucina, que distorsionan la hélice generando una curvatura. La estructura terciaria se va a estabilizar por la formación de las siguientes interacciones: 1) Enlaces o puentes de hidrógeno. 2) Interacciones ácido base. 3) Puentes disulfuro. Estos últimos se forman entre grupos -SH pertenecientes a dos moléculas de cisteína que reaccionan entre sí para dar cistina. -Cis-SH + HS-Cis- ----- -Cis-S-S-Cis- Fig. 22 Visión superior de una hélice alfa. Los números indican los aminoácidos. Fig. 24 Estructura de una proteína. a) hélices alfa; b) conformaciones beta; c) zonas irregulares. J. L. Sánchez Guillén Página I-6-10
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