Biología de 2º de bachillerato - Telecable

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I) Biomoléculas 6) Proteínas En la estructura terciaria los restos se van a disponer en función de su afinidad con el medio. En medio acuoso, los restos hidrófobos se sitúan hacia el interior de la molécula mientras que los restos hidrófilos lo hacen hacia el exterior. Básicamente se distingen dos tipos de estructura terciaria: la filamentosa y la globular, aunque muchos autores consideran que las proteínas filamentosas son proteínas que carecen de estructura terciaria. Las proteínas con conformación filamentosa suelen tener función estructural, de protección o ambas a la vez y son insolubles en agua y en soluciones salinas. Por ejemplo, tienen esta conformación: la beta-queratina, el colágeno y la elastina. Las proteínas con conformación globular suelen ser solubles en agua y/o en disoluciones salinas. Son globulares las enzimas, las proteínas de membrana y muchas proteínas con función transportadora. Las proteínas globulares suelen tener diferentes fragmentos con alfa-hélices y conformaciones beta, pero las conformaciones beta suelen disponerse en la periferia y las hélices alfa en el centro de la molécula. Además, las proteínas globulares se doblan de tal manera que, en solución acuosa, sus restos hidrófilos quedan hacia el exterior y los hidrófobos en el interior y, por el contrario, en un ambiente lipídico, los restos hidrófilos quedan en el interior y los hidrófobos en el exterior. IV) ESTRUCTURA CUATERNARIA- Cuando varias cadenas de aminoácidos, iguales o diferentes, se unen para formar un edificio proteico de orden superior, se disponen según lo que llamamos estructura cuaternaria. También se considera estructura cuaternaria la unión de una o varias proteínas a otras moléculas no proteicas para formar edificios macromoléculares complejos. Esto es frecuente en proteínas con masas moleculares superiores a 50.000 Cada polipéptido que interviene en la formación de este complejo proteico es un protómero y según el número de protómeros tendremos: dímeros, tetrámeros, pentámeros, etc. Fig. 25 Estructura terciaria de una proteína. a) hélices alfa b) conformaciones beta; c) zonas irregulares. Glúcido Glúcido Fig. 26 Los anticuerpos tienen estructura cuaternaria pues están formados por la unión, mediante puentes disulfuro, de cuatro protómeros o dominios; dos de cadena larga y dos de cadena corta J. L. Sánchez Guillén Página I-6-11
I) Biomoléculas 6) Proteínas La asociación o unión de las moléculas que forman una estructura cuaternaria, se consigue y mantiene mediante enlaces de hidrógeno, fuerzas de Van der Waals, interacciones electrostáticas y algún que otro puente disulfuro. Un ejemplo de estructura cuaternaria es la hemoglobina, formada por las globinas o parte proteica (dos cadenas alfa y dos cadenas beta, con un total de 146 aminoácidos) más la parte no proteica o grupos hemo. O los anticuerpos, formados también por cuatro cadenas, dos cadenas cortas y dos largas. PROPIEDADES DE LAS PROTEÍNAS Fig. 27 Modelo de anticuerpo. Las propiedades de una proteína, incluso su carga eléctrica, dependen de los restos o radicales de los aminoácidos que quedan en su superficie y que podrán interaccionar mediante enlaces covalentes o no covalentes con otras moléculas. A continuación veremos las propiedades más importantes: Solubilidad. Las proteínas solubles en agua, al ser macromoléculas, no forman verdaderas disoluciones sino dispersiones coloidales. Cada macromolécula proteica queda rodeada de moléculas de agua y no contacta con otras macromoléculas gemelas con lo que no puede producirse la precipitación. Especificidad. La especificidad de las proteínas puede entenderse de dos maneras. Por una parte, existe una especificidad de función. Esto es, cada proteína tiene una función concreta, diferente, normalmente, de la del resto de las moléculas protéicas. Esta es la razón de que tenganos tantas proteínas distintas, unas 100 000. Ahora bien, ciertas proteínas que realizan funciones similares en los seres vivos, por ejemplo: la hemoglobina de la sangre, presentan diferencias entre las distintas especies. Estas diferencias se han producido como consecuencia del proceso evolutivo y cada especie o incluso cada individuo, puede tener sus propias proteínas específicas. No obstante, estas diferencias se producen en ciertas regiones de la proteína llamadas sectores variables de las que no depende directamente se función. Mientras que otros sectores, de los que si depende la función de la proteína, tienen siempre la misma secuencia de aminoácidos. La especificidad de las proteínas dependerá por lo tanto de los sectores variables y a ellos se deben, por ejemplo, los problemas de rechazos en los transplantes de órganos. Por ejemplo: La insulina consta de 51 aminoácidos en todos los mamíferos, que están distribuidos en dos cadenas, de 21 y 30 aminoácidos respectivamente, unidas mediante dos enlaces disulfuro; de éstos 51 aminoácidos, la mayoría son los mismos en todas las especies, pero unos pocos (tres de la cadena corta) varían de unas a otras. J. L. Sánchez Guillén Página I-6-12
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