Biología de 2º de bachillerato - Telecable

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I) Biomoléculas 6) Proteínas Los diferentes papeles biológicos de éstas moléculas van a depender de la forma que adopten en su conformación espacial. DESNATURALIZACIÓN DE LAS PROTEÍNAS Las alteraciones de la concentración, del grado de acidez, de la temperatura (calor); pueden provocar la desnaturalización de las proteínas. La desnaturalización es una pérdida total o parcial de los niveles de estructura superiores al primario y se debe a la desaparición de los enlaces débiles tipo puente de hidrógeno, Van der Waals, etc. y en realidad no afecta a los enlaces peptídicos y por tanto a la estructura primaria. Sin embargo al alterarse su conformación espacial, la proteína perderá su funcionalidad biológica. En las proteínas globulares, solubles en agua, la desnaturalización está acompañada de una pérdida de la solubilidad y la consiguiente precipitación de la disolución. Puede existir una renaturalización casi siempre, excepto cuando el agente causante de la desnaturalización es el calor (coagulación de la leche, huevos fritos, "permanente" del cabello, etc.). RELACIÓN ENTRE LA CONFORMACIÓN Y LA ACTIVIDAD DE LAS PROTEÍNAS La función de las proteínas depende de su conformación. Algunas proteínas, particularmente las enzimas, tienen una o varias zonas en su molécula de las que depende su función llamadas: centro activo o locus. El centro activo de la proteína actúa uniéndose a la molécula sobre la que se va a realizar la tranformación, molécula que llamaremos ligando, que debe encajar en el centro activo. Fig. 29 Variación de la actividad de una enzima con la temperatura. A partir de 451C la enzima se desnaturaliza, por alterarse su conformación, y al destruirse el centro activo deja de actuar. El ligando y el centro activo interaccionan mediante fuerzas químicas. Estas interacciones se deben a que ciertos radicales de los aminoácidos de la proteína, que están en el centro activo de la molécula, tienen afinidad química por determinados grupos funcionales presentes en el ligando. Algunas veces la unión proteína-ligando es irreversible como ocurre con las reacciones antígeno-anticuerpo. Otras veces es perfectamente reversible. J. L. Sánchez Guillén Página I-6-13 Actividad enzimática Variación de la actividad enzimática Especies Cerdo Hombre Caballo Carnero Pollo Vaca A8 Thr Thr Thr Ala His Ala Fig. 28 Diferencias en la estructura primaria de la insulina de diferentes vertebrados. Temperatura óptima Fig. 30 Variación en la actividad de una enzima medida en función de la cantidad de substrato (ligando) transformado a 37 o C. En t se ha aumentado la temperatura hasta 70 o C. A9 Ser Ser Gly Gly Asn Ser t Aminoácidos A10 Ile Ile Ile Val Thr Val tiempo B30 Ala Thr Ala Ala Ala Ala
I) Biomoléculas 6) Proteínas Los aminoácidos cuyos restos constituyen el centro activo pueden estar muy distantes unos de otros en la secuencia primaria de la proteína, pero que debido a los pliegues y repliegues de la estructura terciaria, quedan localizados, espacialmente, muy próximos unos de otros y, sobre todo, formando una especie de hueco donde encajará el ligando. El resto de los aminoácidos de la proteína tienen como misión mantener la forma y la estructura que se precisa para que el centro activo se encuentre en la posición correcta. Para que una proteína y un ligando se unan o se reconozcan deben establecerse entre ambas moléculas varios puntos de interacción del tipo enlaces débiles, especialmente fuerzas de Van der Waals, puentes de hidrógeno, etc. La conformación de una proteína y por lo tanto su centro activo y su función pueden alterarse si se producen cambios en las estructura sustrato coenzima Fig. 31 Ajuste entre el ligando y el centro activo de una enzima. primaria. Así, por ejemplo, en la anemia falciforme, el 61 aminoácido de una de las cadenas proteicas que forman la hemoglobina, el glutámico, ha sido sustituído por valina. Como consecuencia la hemoglobina pierde su funcionalidad y no puede transportar convenientemente el oxígeno y los heritrocitos (glóbulos rojos) adquieren forma de hoz. Como ya hemos visto, la conformación puede también alterarse si la proteína se desnaturaliza por la acción de agentes como el calor y los ácidos y las bases fuertes. La desnaturalización irreversible destruye el centro activo y la proteí na no puede ya realizar su función. J. L. Sánchez Guillén Página I-6-14 enzima Ligando o sustrato centro activo
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