Estudo do polimorfismo do sistema sangüíneo Diego em

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Introdução carbônica II (CAII), formando um canal de liberação de HCO3 - localizado na face citoplasmática da banda 3. 3. Domínio citoplasmático N-terminal que se liga a enzimas glicolíticas, hemoglobina e hemicromos que por sua vez pode induzir a agregação da banda 3 levando assim ao turn over celular. A principal função deste domínio é a de ancorar a banda 3 ao citoesqueleto. Bruce acredita que a banda 3 e complexo Rh estejam associados, na membrana eritrocitária, formando o denominado macrocomplexo da banda 3. Esta teoria pôde ser demonstrada pela constatação de que na ausência da banda 3, em camundongos e humanos, ocorre, simultaneamente, deficiência do complexo Rh, além do fato, de ocorrer coimunoprecipitação do complexo Rh (RhAG e Rh) e da banda 3 de eritrócitos de indivíduos saudáveis, utilizando-se anticorpo monoclonal de camundongo (anti- banda 3 BRIC169). Outro motivo que corrobora com esta hipótese consiste na similaridade do número de tetrâmeros de complexo Rh e de tetrâmeros da banda 3. Por último, os antígenos do sistema Rh encontram-se ligados ao esqueleto da membrana eritrocitária. Este conjunto de dados sugere que o macrocomplexo banda 3 seja formado ao redor da fração tetramérica da banda 3 que se encontra ligada à anquirina a qual se liga ao esqueleto via espectrina-actina (figura 3A). A região N-terminal, do domínio citoplasmático da banda 3, liga-se à desoxihemoglobina, ao hemicromo, à G3PD (gliceraldeído-3-fosfato dehidrogenase) e à aldolase. A pequena porção citoplasmática C-terminal da banda 3 liga-se à CAII. O dímero de glicoforina A encontra-se próximo ao domínio de membrana. A proteína 4.2 liga-se à anquirina, à banda 3, e ao CD47 gerando uma ligação do tetrâmero Rh ao complexo da banda 3. As moléculas de CD47 e LW estão intimamente associadas aos 11
Introdução tetrâmeros Rh e podem estar envolvidas na função de adesividade da membrana eritrocitária à superfície capilar. Os tetrâmeros Rh estão associados diretamente à banda 3. As glicoforinas A e B podem formar heterotetrâmeros gerando outra ligação entre o complexo Rh e a banda 3. A presença de todos estes componentes em um único macrocomplexo sugere que estes, individualmente, devam interfaciar função e/ou regulação (figura 3A). O modelo metabólico proposto por Bruce sugere que o gás carbônico passe do endotélio capilar para a hemácia através da proteína Rh. A anidrase carbônica (CAII) seria a responsável pela conversão de CO2 + H2O em HCO3 - + próton (H + ). O HCO3 - é liberado para a porção extracelular do eritrócito através da banda 3 por meio de sua troca pelo íon Cl - . O efluxo de oxigênio (O2) para o endotélio celular é realizado através do canal de gases da proteína Rh. Bruce enfatiza que o transporte de CO2 para dentro das hemácias é inibido em mais de 90% quando a hemácia é tratada com um inibidor específico da banda 3 (DIDS) o que ratifica que o transporte de CO2 seja mediado por uma proteína intimamente associada à banda 3. O autor especula que a proteína Rh pode ser um canal não específico para moléculas neutras de pequeno tamanho e pode atuar como um canal de gases como O2 e CO2. O movimento das moléculas de H2O envolvida na hidratação e desidratação de CO2 é mediado pela aquaporina 1 (AQP 1) (figura 3B). Nos microcapilares pulmonares este mecanismo ocorre de forma inversa. Apesar de haver um constante movimento das hemácias nos microcapilares, um contato íntimo e prolongado da membrana eritrocitária com as células endoteliais nos capilares estreitos ocorre para que a troca de gases seja facilitada. Esta interface é facilitada pela adesão transitória entre as hemácias e as células endoteliais mediada pelas proteínas de adesão CD47 e LW (BRUCE et al, 2003) (figura 3A). 12
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