A MAGYAR TUDOMÁNYOS AKADÉMIA ... - MTA Sztaki

nanorészecskéket Na-citráttal redukálták és stabilizálták. Azonosításuk UV-VIS spektrumaik
plazmon rezonancia maximum értékeik alapján történt. A keletkezett részecskék méretét,
méreteloszlását TEM képek analízisével határozták meg. Az arany nanorészecskék felületét
ciszteinnel módosították és UV-VIS spektrumok meghatározásával tanulmányozták a pH
valamint a cisztein koncentráció növelésének hatását, mely az abszorbancia maximumok
jelntős eltolódását eredményezi. Vizsgálták a glutation tripeptid felületmódosító hatását UV-
Vis. Az arany nanorudak növekedésének folyamatát tanulmányozták kétdimenziós
rendszerben. Az arany nanorudakhoz ciszteint és glutationt kapcsoltak és mivel az arany
nanorészecskék a felületen kötött állapotban vannak, a cisztein és a glutation hozzáadására
csak kismértékű változás figyelhető meg a rezonancia maximum értékeknél(1 fő, MTA-TKI;
5 M Ft)
Szol-gél alapú módszerrel foszfátokkal funkcionalizált titán-dioxid mintákat állítottak elő.
Különböző proteinek, BSA, lizozim, papain, hemoglobin adszorpcióját vizsgálták optikai
hullámvezető fénymódus spektroszkópiával. A proteinek kötődését módosítatlan és
szilánokkal funkcionalizált TiO2/SiO2 hullámvezető szenzorokon egyaránt tanulmányozták.
A kísérletek célja olyan immunoszenzorok kifejlesztése, amelyekkel jelölésmentesen
detektálható a proteinek, peptidek felületi kötődése. A protein immobilizációt követően
protein-protein kölcsönhatásokat tanulmányoztak. A modelljükben az egyik fehérjét
(galektin-1) a funkcionalizált SiO2 hullámvezető szenzoron rögzítették, majd ezen felületen
egy másik protein (asialofetuin) specifikus kötődését tanulmányozták. (1,5 fő, MTA-TKI;
6 M Ft)
Fehérjék aggregációs tulajdonságait vizsgálták mikrokalorimetrás módszerrel. A kísérletek
során marha szérum albumint (BSA), papaint és lizozimot használtak. Kölönböző protein
koncentrációknál széles pH tartományban azt vizsgálták, hogy a fehérjék dinamikus
fényszórással jellemezhető szerkezeti változásai milyen kalorimetrikusan is detektálható
entalpiaváltozást mutatnak. Ezen hőeffektusok kapcsolatba hozhatók a fehérje
konformációjának megváltozásával. Vizsgálták továbbá a BSA és cink-ionok közötti
kölcsönhatást cink-kelátorok jelenlétében és azok nélkül. Kimutatták, hogy a cink-ionok
nagyobb affinitással létesítenek kötést a kelátorokkal, mint a fehérjével, így valószínűsíthető,
hogy a fehérje natív szerkezete megóvható kelátorok adagolásával, továbbá elkerülhető a
proteinek (illetve polipeptidek) aggregációja, amely mai ismereteink szerint számos
neurodegeneratív betegség kiváltó oka lehet. (1,5 fő, MTA-TKI; 6 M Ft)
III. Hazai és nemzetközi kapcsolatok bemutatása
– Kellermayer M., PTE – Aβ fibrillumok stabilizálása
– Fülöp F., SZTE - Aβ fibrillumok NMR szerkezetvizsgálata
– Richter G. Zrt. – Alzheimer-kór ellenes gyógyszerek fejlesztése
– Zrínyi M., BME Fizikai Kémia és Anyagtudományi Tanszék – Protein oldatok és gélek
fizikai -kémiai tulajdonságainak vizsgálata
– P.G.M. Luiten, University of Groningen – Aβ aggregáció szimulációs számítások
– F.M. Bickelhaupt, Free University of Amsterdam–Mesterséges nukleobázisok
modellezése
– M. Przybylski, University of Konstanz- Aβ aggregáció tömegspektrometriás követése
– H. Busse, Fraunhofer Institute (IFAM) Bremen, – Félvezetõ és szenzorkutatások
– R. Schoonheydt, Catholic University Leuven – Protein adszorpciós kutatások
rétegszilikátokon
327