Ocena przydatnoÅci oznaczania prohepcydyny w przebiegu ...
Ocena przydatnoÅci oznaczania prohepcydyny w przebiegu ...
Ocena przydatnoÅci oznaczania prohepcydyny w przebiegu ...
Create successful ePaper yourself
Turn your PDF publications into a flip-book with our unique Google optimized e-Paper software.
pomiędzy TIBC i stęŜeniem Ŝelaza w surowicy. Częściej uŜywa się jednak pojęcia<br />
procentowego wysycenia (saturacji) transferyny (TfS). Jak wspomniano powyŜej<br />
transferyna zwykle wysycona jest Ŝelazem w około 30%. Przy tych samych, dość<br />
stałych w czasie stęŜeniach transferyny, jej wysycenie moŜe się szybko zmieniać<br />
w zaleŜności od zapotrzebowania organizmu i podaŜy Ŝelaza w diecie. Wysycenie<br />
transferyny < 16% wskazuje na niedobór Ŝelaza, podwyŜszone wysycenie transferyny<br />
stwierdza się w przeładowaniu Ŝelazem (np. hemochromatoza, nadmiar Ŝelaza po<br />
przetoczeniu krwinek czerwonych). [26,32]<br />
Tabela 4. Przeliczanie wysycenia transferyny Ŝelazem (według [26])<br />
Wysycenie transferyny (%) = [stęŜenie Ŝelaza (µmol/l) x 100] : transferyna (µmol/l)<br />
Wysycenie transferyny (%) = [stęŜenie Ŝelaza (µg/dl) x 100] : [transferyna (mg/dl) x 1,41]<br />
Wysycenie transferyny (%)= [stęŜenie Ŝelaza (µg/dl) : SIBC (µg/dl)] x 100<br />
Wysycenie transferyny w 10% oznacza, Ŝe z 1 g transferyny związane jest 0,141 mg Ŝelaza<br />
Wysycenie transferyny w 50% oznacza, Ŝe z 1 g transferyny związane jest 0,705 mg Ŝelaza<br />
Receptor transferyny i rozpuszczalny receptor transferyny<br />
Za pośrednictwem receptora transferyny (TfR) na powierzchni komórek zachodzi<br />
regulacja wychwytu Ŝelaza przez komórki. PrzewaŜająca część Ŝelaza w ustroju jest<br />
potrzebna do syntezy hemoglobiny, dlatego teŜ około 80% wszystkich receptorów<br />
transferyny znajduje się na komórkach prekursorowych erytropoezy w szpiku kostnym.<br />
Receptor transferyny ma strukturę dimeru, którego kaŜda podjednostka o masie<br />
cząsteczkowej 95 000 daltonów wiąŜe jedną cząsteczkę transferyny. Podjednostki TfR<br />
są połączone dwoma wiązaniami dwusiarczkowymi. Powinowactwo przezbłonowej<br />
glikoproteiny TfR do kompleksu transferyna-Fe w słabo zasadowym środowisku krwi,<br />
jak juŜ wspomniano, zaleŜy od wysycenia transferyny Ŝelazem. NajniŜsze<br />
powinowactwo receptor wykazuje wtedy, kiedy wysycenie transferyny wynosi < 15%.<br />
[26] KaŜda komórka zmienia ekspresję receptorów transferyny stosownie do aktualnego<br />
zapotrzebowania na Ŝelazo. Znacząca część receptorów transferyny jest uwalniana do<br />
krwi jako rozpuszczalny receptor transferyny w mechanizmie proteolizy<br />
zewnątrzbłonowego monomeru o masie cząsteczkowej 85 000 daltonów (krótszy<br />
o 100 aminokwasów od receptora zakotwiczonego w błonie komórkowej). W sytuacji<br />
27