24.12.2014 Views

Ocena przydatności oznaczania prohepcydyny w przebiegu ...

Ocena przydatności oznaczania prohepcydyny w przebiegu ...

Ocena przydatności oznaczania prohepcydyny w przebiegu ...

SHOW MORE
SHOW LESS

Create successful ePaper yourself

Turn your PDF publications into a flip-book with our unique Google optimized e-Paper software.

pomiędzy TIBC i stęŜeniem Ŝelaza w surowicy. Częściej uŜywa się jednak pojęcia<br />

procentowego wysycenia (saturacji) transferyny (TfS). Jak wspomniano powyŜej<br />

transferyna zwykle wysycona jest Ŝelazem w około 30%. Przy tych samych, dość<br />

stałych w czasie stęŜeniach transferyny, jej wysycenie moŜe się szybko zmieniać<br />

w zaleŜności od zapotrzebowania organizmu i podaŜy Ŝelaza w diecie. Wysycenie<br />

transferyny < 16% wskazuje na niedobór Ŝelaza, podwyŜszone wysycenie transferyny<br />

stwierdza się w przeładowaniu Ŝelazem (np. hemochromatoza, nadmiar Ŝelaza po<br />

przetoczeniu krwinek czerwonych). [26,32]<br />

Tabela 4. Przeliczanie wysycenia transferyny Ŝelazem (według [26])<br />

Wysycenie transferyny (%) = [stęŜenie Ŝelaza (µmol/l) x 100] : transferyna (µmol/l)<br />

Wysycenie transferyny (%) = [stęŜenie Ŝelaza (µg/dl) x 100] : [transferyna (mg/dl) x 1,41]<br />

Wysycenie transferyny (%)= [stęŜenie Ŝelaza (µg/dl) : SIBC (µg/dl)] x 100<br />

Wysycenie transferyny w 10% oznacza, Ŝe z 1 g transferyny związane jest 0,141 mg Ŝelaza<br />

Wysycenie transferyny w 50% oznacza, Ŝe z 1 g transferyny związane jest 0,705 mg Ŝelaza<br />

Receptor transferyny i rozpuszczalny receptor transferyny<br />

Za pośrednictwem receptora transferyny (TfR) na powierzchni komórek zachodzi<br />

regulacja wychwytu Ŝelaza przez komórki. PrzewaŜająca część Ŝelaza w ustroju jest<br />

potrzebna do syntezy hemoglobiny, dlatego teŜ około 80% wszystkich receptorów<br />

transferyny znajduje się na komórkach prekursorowych erytropoezy w szpiku kostnym.<br />

Receptor transferyny ma strukturę dimeru, którego kaŜda podjednostka o masie<br />

cząsteczkowej 95 000 daltonów wiąŜe jedną cząsteczkę transferyny. Podjednostki TfR<br />

są połączone dwoma wiązaniami dwusiarczkowymi. Powinowactwo przezbłonowej<br />

glikoproteiny TfR do kompleksu transferyna-Fe w słabo zasadowym środowisku krwi,<br />

jak juŜ wspomniano, zaleŜy od wysycenia transferyny Ŝelazem. NajniŜsze<br />

powinowactwo receptor wykazuje wtedy, kiedy wysycenie transferyny wynosi < 15%.<br />

[26] KaŜda komórka zmienia ekspresję receptorów transferyny stosownie do aktualnego<br />

zapotrzebowania na Ŝelazo. Znacząca część receptorów transferyny jest uwalniana do<br />

krwi jako rozpuszczalny receptor transferyny w mechanizmie proteolizy<br />

zewnątrzbłonowego monomeru o masie cząsteczkowej 85 000 daltonów (krótszy<br />

o 100 aminokwasów od receptora zakotwiczonego w błonie komórkowej). W sytuacji<br />

27

Hooray! Your file is uploaded and ready to be published.

Saved successfully!

Ooh no, something went wrong!