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Regulationsmechanismen von Oxacillinresistenz und Biofilmbildung ...

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1 Einleitung 9<br />

Polymeroberflächen für Albumin, Plasma <strong>und</strong> Serum nachgewiesen werden 67, 115, 200 ,<br />

während einzelne Matrixproteine wie Fibrinogen <strong>und</strong> Fibronectin eine Bindung vermitteln<br />

können 110, 264 , welche allerdings schwächer ist, als eine direkte Bindung an die<br />

Polymeroberfläche 188 . Weiterhin ist S. epidermidis auch in der Lage, an Thrombozyten<br />

<strong>und</strong> Fibrin-Thrombozytenthromben zu binden 43, 278 .<br />

In den letzten Jahren konnte eine Vielzahl weiterer, spezifischer Faktoren beschrieben<br />

werden, welche an der primären Bindung <strong>von</strong> S. epidermidis an Polymeroberflächen,<br />

beziehungsweise Wirtsproteinen beteiligt sind. Das Kapselpolysaccharid/Adhäsin<br />

(capsular polysaccharide/adhesin PS/A) wurde als funktioneller Faktor für die Bindung<br />

<strong>von</strong> S. epidermidis an Silastic-Katheter beschrieben 187, 256 , während PS/A keinen Einfluss<br />

auf die Bindung an Polyethylen besitzt 113 . Die Daten einer frühen Publikation zu<br />

diesem Adhäsin deuteten nicht auf einen Einfluss <strong>von</strong> PS/A auf die Zellakkumulation<br />

im Biofilm hin, da etwa die Hälfte PS/A-positiver S. epidermidis Isolate einen Biofilmnegativen<br />

Phänotyp aufweisen 189 . Die chemische Struktur <strong>von</strong> PS/A konnte bisher nicht<br />

schlüssig aufgeklärt werden. Die Tatsache, dass der für die Synthese des interzellulären<br />

Polysaccharidadhäsins essentielle Genlokus icaADBC 182 (siehe Kapitel 1.3.2) ebenfalls<br />

für die Synthese <strong>von</strong> PS/A verantwortlich sein soll, lässt die Existenz <strong>von</strong> PS/A als<br />

eigenständiges, im Rahmen der primären Bindung fungierendes Adhäsin unwahrscheinlich<br />

erscheinen. PS/A wurde mittlerweile durch den Erstbeschreiber zunächst in Poly-N-<br />

Succinylglukosamin (PNSG) 183<br />

<strong>und</strong> anschließend in Poly-N-Acetylglukosamin<br />

(PNAG) 179 umbenannt. Hierbei findet sich eine hohe Homologie des PNAG Moleküls<br />

mit dem interzellulären Polysaccharidadhäsin PIA (siehe Kapitel 1.3.2).<br />

Das S. epidermidis Autolysin AtlE vermittelt die Bindung an das extrazelluläre Matrixprotein<br />

Vitronectin sowie Polystyroloberflächen. Erstaunlicherweise beeinträchtigt eine<br />

Inaktivierung <strong>von</strong> AtlE nicht die Bindung an Glasoberflächen, sondern vermag diese<br />

sogar noch zu steigern 105 . Das erst vor kurzem beschriebene Autolysin/Adhäsin Aae<br />

vermittelt eine Bindung an Fibrinogen, Fibronectin <strong>und</strong> Vitronectin 107 . Das S. epidermidis<br />

Oberflächenprotein 1 (Staphylococcal surface protein Ssp 1) findet sich in einer<br />

Fimbrien-ähnlichen Struktur auf der Zelloberfläche <strong>und</strong> vermittelt eine Bindung an<br />

Polystyrol 255, 266 104, 192, 201, 202<br />

. Weiterhin sind das Fibrinogen bindende Protein Fbe<br />

sowie das Fibronectin bindende Protein Embp 286 an der Bindung <strong>von</strong> Matrixproteinen<br />

des Wirtes beteiligt. Für die extrazelluläre S. epidermidis Lipase GehD konnte gezeigt<br />

werden, dass sie zusätzlich als Zellwand-assoziiertes Kollagen-Adhäsin fungiert 31 .

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