Forschung im HLRN-Verbund 2011

33LYS−GLUDipeptid(1) (2)(1)(2)H1H3O2O1(110) TiO 2A B CAbbildung 1: Momentaufnahmen von Tripeptiden mit einer zentralen reaktiven Aminosäure auf Titandioxid. VerschiedeneFarben symbolisieren die chemischen Elemente (rot) Sauerstoff, (magenta) Titan, (cyan)Kohlenstoff, (blau) Stickstoff, (weiß) Wasserstoff. (A) Die Adsorption von Glutamat auf einer partiellhydroxylierten (100) Rutiloberfläche wird von einer Serie von Protonenübergängen begleitet. DieNeutralisation von Glutamat (1) induziert einen weiteren Protonenübergang (2) vom Brückensauertoffder nächsten Reihe (B) Das Glutamat ist auf einer (110) Rutiloberfläche durch eine Wasserstoffbrückenbindung(1) gebunden und wird zusätzlich durch ein chemisorbiertes Wassermolekül neutralisiert(2), (C) Die gegensätzlich geladenen Aminosäuren Lysin und Glutamat bilden jeweils einenstabilen Kontakt zur (110) Rutiloberfläche aus. (weiß) Wasserstoff. (A) Die Adsorption von Glutamatauf einer partiell hydroxylierten (100)-Rutiloberfläche wird von einer Serie von Protonenübergängenbegleitet, (B) Das Glutamat ist auf einer (110)-Rutiloberfläche durch eine Wasserstoffbrückenbindung(1) gebunden und wird zusätzlich durch ein chemisorbiertes Wassermolekül neutralisiert (2), (C) Diegegensätzlich geladenen Aminosäuren Lysin und Glutamat bilden jeweils einen stabilen Kontakt zur(110)-Rutiloberfläche aus. Außerdem kommt es durch die interne Wechselwirkung beider Seitenkettenzu einer verstärkten Polarisierung der einzelnen funktionellen Gruppen.in Abbildung 1B), sondern auch über diese ersteorientierte Wasserschicht verstärkt wird (2 in Abbildung1B). Hier wurde der Protonentransfer, derzur Ausbildung einer geladenen Oberflächengruppeund zur Neutralisierung der Aminosäure führt,erst durch die Aminosäure induziert und ist kein Effektder Oberfläche, wie in Abbildung 1A. In Proteinenliegen geladene reaktive Amniosäuren häufigin der Sequenz nebeneinander. In diesem Projektwurde untersucht, inwieweit diese Aminosäurensich zum Einen gegenseitig zum Anderen dieAdsorption beeinflussen. In den hier durchgeführtenSimulationen kam es nur vereinzelt zu einerinternen Wechselwirkung (Abbildung 1C zwischenden Atomen H3 und O2). Es konnte jedoch gezeigtwerden, dass durch eine Interaktion der funktionellenGruppen die einzelnen Aminosäuren stärkerpolarisiert werden. Dies verstärkt dann wieder denOberflächenkontakt.Dass die geladenen Aminosäuren bevorzugt andie geladenen Oberflächengruppen adsorbieren,wurde auch schon in klassischen Simulationen gefunden[1],[2], doch kann erst durch den Einsatzder quantenchemischen Simulationsmethoden dervollständige Prozess simuliert werden. Da die Simulationvon Aminosäuremonomeren auf den Titandioxidoberflächenzur Ausbildung von Adsorptionskonfigurationenführte, die nicht representativfür die Proteinadsorption ist [3], wurden in diesemProjekt alle Aminosäuren in kleine Peptidengebunden. Die nun erforderlichen zu simulierendenZellgrößen beschreiben die obere Grenze derMöglichenkeiten der Car-Parrinello-Moleküldynamik.Die Simulationen sind nur noch durch ein hohesMaß an Parallelisierung in annehmbaren Zeitintervallenzu realisieren.Mehr zum Thema1. S. Köppen, B. Ohler, W. Langel, Z. Phys. Chem.221 (2007) 32. S. Köppen, W. Langel, Langmuir 26, (2010)152483. S. Köppen, O. Bronkalla, W. Langel, J. Phys.Chem C 112 (2008) 13600FörderungDFG-Nachwuchsakademie “Computational MaterialsScience: Grenzflächen und grenzflächendominierteProzesse”Chemie