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View - JUWEL - Forschungszentrum Jülich

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Anhang<br />

______________________________________________________________________<br />

18<br />

18<br />

16<br />

16<br />

14<br />

14<br />

Aktivität / U * mg -1<br />

12<br />

10<br />

8<br />

6<br />

4<br />

Aktivität / U * mg -1<br />

12<br />

10<br />

8<br />

6<br />

4<br />

2<br />

2<br />

0<br />

0 50 100 150 200<br />

Konzentration Aceton / mM<br />

0<br />

0,0 0,2 0,4 0,6 0,8 1,0<br />

Konzentration NADPH / mM<br />

18<br />

18<br />

16<br />

16<br />

14<br />

14<br />

Aktivität / U * mg -1<br />

12<br />

10<br />

8<br />

6<br />

4<br />

Aktivität / U * mg -1<br />

12<br />

10<br />

8<br />

6<br />

4<br />

2<br />

2<br />

0<br />

0 20 40 60 80 100<br />

Konzentration Isopropanol / mM<br />

0<br />

0,0 0,2 0,4 0,6 0,8 1,0 1,2 1,4<br />

Konzentration NADP / mM<br />

Abbildung A-11: Enzymkinetik der Lb-ADH für die Reduktion von Aceton mit NADPH als Cofaktor.<br />

Bedingungen: 20°C, 100 mM Na-Acetat, 50 mM KP i -Puffer, pH 6,4, 0,1 mg/mL Lb-ADH, V=1 mL. Oben links:<br />

0,5 mM NADPH, 0-204 mM Aceton. Oben rechts: 0-1 mM NADPH, 27 mM Aceton. Unten links: 27 mM<br />

Aceton, 0,5 mM NADPH, 0-104 mM Isopropanol. Unten rechts: 27 mM Aceton, 0,5 mM NADPH, 0-1,5 mM<br />

NADP.<br />

18<br />

16<br />

14<br />

Aktivität / U * mg -1<br />

12<br />

10<br />

8<br />

6<br />

4<br />

2<br />

0<br />

0 10 20 30 40 50<br />

Konzentration 2-KLG / mM<br />

Abbildung A-12: Inhibierung der Lb-ADH durch 2-KLG bei der Reduktion von Aceton (für alle drei<br />

Inhibierungsarten gleich). Bedingungen: 20°C, 100 mM Na-Acetat, 50 mM KP i -Puffer, pH 6,4, 27,2 mM<br />

Aceton, 0,5 mM NADPH, 0-50 mM 2-KLG.<br />

Mit Hilfe der Software Scientist wurden drei Modelle (Formel A-5 bis Formel A-7) an<br />

die Messwerte angepasst.<br />

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