Mechanische Anisotropie von Proteinen in ...

50 6. Minimalmodell der Mechanik einer Proteinstruktur
6.3 Ein minimales Modell
An dieser Stelle soll nun versucht werden, mit einem minimalen physikalischen Modell
die wesentlichen Eigenschaften herauszuarbeiten, mit denen die experimentell beobachtete
Bruchkinetik des GFP beschrieben werden kann. Dafür ist die Definition eines Bindungsnetzwerks
nötig und es müssen die elastischen Eigenschaften des Bindungsnetzwerks, d.h.
die interne Aufteilung einer extern anliegenden Kraft auf jede Einzelbindung, bestimmt
werden. Darüber hinaus müssen die kinetischen Eigenschaften jeder Einzelbindung definiert
werden.
In einem minimalen Modell wird dazu jede der in der Raumstruktur aufgelösten 230
Aminosäuren des GFP als klassischer Massenpunkt mit der mittleren Masse einer Aminosäure
(m = 1.66 · 10 −27 kg) angenommen. Die Massenpunkte werden an den Orten der
C α Atome der einzelnen Aminosäuren entsprechend der GFP Kristallstruktur positioniert.
Interne Wechselwirkungen des l-ten Massenpunktes am Ort ⃗r l mit dem m-ten Massenpunkt
am Ort ⃗r m werden in Anlehnung an das Einstein-Modell aus der Festkörperphysik als harmonische
Zentralkräfte entlang des Verbindungsvektors ⃗r lm approximiert. Interne Kräfte
sollen erst dann auftreten, wenn Massenpunkte aus ihrer Ruhelage ⃗r l (t = 0) ausgelenkt
werden:
(
N∑
⃗F l (t) = −p lm · 1 − r )
lm(0)
· ⃗r lm (t) (6.2)
r lm (t)
m=1;m≠l
wobei für die koppelnden Federkonstanten p lm als zusätzliche Vereinfachung folgendes gelten
soll:
{
p : rlm (0) ≤ R
p lm =
C
(6.3)
0 : r lm (0) > R C
Wechselwirkungen zwischen Aminosäuren, deren Abstand kleiner als ein vorgegebener Interaktionsradius
R C ist, werden damit als Hooke’sche Federn mit identischer Federhärte
modelliert. Diese drastische Reduktion der Geometrie einer Proteinstruktur ist in der Literatur
als elastisches Netzwerkmodell bekannt und wird u.a. zur Berechnung von Temperaturfaktoren
in Protein-Kristallstrukturen verwendet [4][105].
Abb. 6.2 zeigt das GFP als elastisches Netzwerk für verschiedene Interaktionsradien
R C . Kreuzungspunkte in diesen Netzwerken sind durch die Position einzelner Aminosäuren
gegeben, währen die Stäbe Federn zwischen Aminosäuren repräsentieren. Die Komplexität
der Netzwerke nimmt mit steigendem Interaktionsradius stark zu. Während es für R C = 0.6
nm etwa 500 Federn in diesem Netzwerk gibt, so sind es für R C = 1.0 nm etwa 2000 und
für R C = 2.0 nm sind es schon 10000 Paarwechselwirkungen. Die relativen mechanischen
Eigenschaften eines solchen Netzwerkes hängen ausschliesslich vom Interaktionsradius R C
ab, während die Federhärte der Netzwerkverbindungen rein skalierend wirkt.
Die Netzwerkverbindungen werden nun noch jeweils mit einer Bruchstelle versehen.
Im Rahmen des minimalen Modells werden irreversible Bindungen angenommen, d.h nach
erfolgtem Bruch einer Bindung kann es nicht zu einer erneuten Ausbildung der Bindung
kommen. Dazu wird jeder Bindung zwischen den Netzwerkpunkten l und m eine Potentialbreite
∆x lm und ein Übergangsratenkoeffizient k 0lm zugeordnet. Es werden Bindungen mit