Mechanische Anisotropie von Proteinen in ...

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62 7. Mechanische Anisotropie der GFP Struktur Abbildung 7.2: Die Bänderbreite repräsentiert die direktionale Federkonstante des Moleküls in der entsprechenden Richtung. Farben kodieren die jeweilige mittlere Bruchkraft. Bindungsstruktur des Moleküls. Das im vorigen Kapitel vorgestellte Minimalmodell der GFP Mechanik legt dabei nahe, dass die chemischen Eigenschaften der einzelnen Aminosäuren nur für die Ausbildung der nativen Struktur des Moleküls relevant sind, während die mechanischen Eigenschaften durch die Geometrie der Struktur dominiert werden.
Kapitel 8 Ausblick In dieser Arbeit wurde mit der Kombination aus AFM-Kraftspektroskopie mit Cysteine Engineering erstmals eine Technik zur Untersuchung der mechanischen Eigenschaften von Proteinen in verschiedenen Bereichen ihrer funktionalen Raumstruktur vorgestellt. Das topologisch komplexe Grün Fluoreszierende Protein ist mit dieser Technik eingehend untersucht worden. Die in dieser Arbeit beschriebenen Experimente und Techniken eröffnen nun neue, vielversprechende Möglichkeiten für die Proteinphysik. Einige dieser Möglichkeiten werden an dieser Stelle daher näher diskutiert. 8.1 Wie stabil sind Sekundärstrukturelemente? Für das Verständnis eines komplexen Systems wie der funktionalen Raumstruktur eines Proteins ist es notwendig, die Eigenschaften der elementaren Bausteine des Systems zu kennen. Elementare Bausteine von Proteinstrukturen sind Sekundärstrukturelemente wie α-Helizes, Loops und β-Stränge [3]. Mit der in dieser Arbeit eingeführten Kombination aus Cysteine Engineering und Einzelmolekül-Kraftspektroskopie wird es in der Zukunft möglich sein, eine Ebene tiefer zu gehen und direkt die mechanischen Eigenschaften von einzelnen Sekundärstrukturelementen zu untersuchen. Von Interesse wäre beispielsweise, wie unterschiedlich fest verschiedene Sekundärstrukturelemente in einer Proteinstruktur verankert sind und damit deren Eigenschaften bestimmen. Die Beantwortung von kinetischen Fragestellungen, wie schnell z.B ein gezielt abgelöster β-Strang wieder in die Reststruktur zurückfaltet oder ob die Reststruktur eines Proteins nach einer solchen Störung autark stabil bleibt, würde zu einem tieferen Verständnis des Faltungsprozesses von Proteinen beitragen. Die Kombination aus AFM-Kraftspektroskopie mit Cysteine Engineering ermöglicht nun den Zugang zu solchen Fragestellungen. Eine Untersuchung von Sekundärstrukturelementen ist nur im Kontext einer ganzen Proteinstruktur möglich und stellt eine große technische Herausforderung dar. Sekundarstrukturelemente bestehen aus nur wenigen Aminosäuren. Konformationsübergänge haben damit nur minimale, kaum detektierbare Längenänderungen im Bereich weniger Ångström zur Folge. Die Amplifikation der mechanischen Signatur einzelner Sekundärstrukturelemente
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Physik-Department Mechanische Aniso
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Mechanische Anisotropie von Protein
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viii INHALTSVERZEICHNIS 5 Direktion
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x Inhaltsverzeichnis
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xii Abbildungsverzeichnis 6.4 Inter
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xiv Tabellenverzeichnis
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xvi Zusammenfassung
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xviii Einleitung Abbildung 1: Die U
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Seite 40 und 41: 22 3. Dissoziation von Bindungen un
Seite 50 und 51: 32 4. Lokale Minima in der GFP Ener
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Seite 66 und 67: 48 6. Minimalmodell der Mechanik ei
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Seite 104 und 105: 86 B. Kontrolle des Reaktionspfades
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Seite 116 und 117: 98 D. Methoden Abbildung D.1: Einze
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Seite 120 und 121: 102 D. Methoden teilung kam. Im Ans
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Seite 124 und 125: 106 LITERATURVERZEICHNIS [55] J. Ju
Seite 126 und 127: 108 LITERATURVERZEICHNIS [90] M. Ri
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