Mechanische Anisotropie von Proteinen in ...

56 6. Minimalmodell der Mechanik einer Proteinstruktur
und (19,149) Bruchkräfte im Bereich von 350 pN aufweisen. Die Richtungen (3,212) und
(132,212) brechen wie im Experiment auch bereits bei niedrigen Kräften zwischen 100 pN
und 200 pN. Ebenfalls wird die Breite der experimentell beobachteten Bruchkraftverteilungen
durch die berechneten Bruchkraftverteilungen reproduziert.
Für unterstabilisierte, kaum zusammenhängende Bindungsnetzwerke bei Interaktionsradien
R C < 0.65 nm stimmt die Ordnung der mechanischen Stabilität nicht mehr mit dem
Experiment überein. Zudem ist die Berechnung der Kraftwirkungsmatrix α lm in diesem Parameterbereich
instabil, da die Netzwerke keine nennenswerte Rückstellkraft aufbauen. Im
Bereich 0.65 nm < R C < 0.75 nm kann die experimentell aufgefundene mechanische Anisotropie
reproduziert werden. Für R C > 7.5 nm beobachtet man ein Zusammenrücken der
Bruchkraftverteilungen, die mechanische Stabilität der verschiedenen Belastungsrichtungen
wird immer ähnlicher. Die Anisotropie des Netzwerks geht verloren.
6.6 Diskussion
Die experimentell beobachtete mechanische Anisotropie der GFP Raumstruktur kann demnach
mit dem vorgestellten Minimalmodell erklärt werden. Das Modell basiert auf einem
über einen Interaktionsradius R C kontrollierten elastischen Netzwerk, dessen Netzwerkpunkte
sich an den Positionen der Aminosäuren entsprechend der GFP Raumstruktur
befinden. Die Präsenz des Polypeptidrückgrates wird vollständig vernachlässigt. Die chemische
Natur der Aminosäuren wird ebenfalls vollständig vernachlässigt. Die Netzwerkverbindungen
werden als irreversibel bruchfähige, identische Einzelbindungen mit einem
durch eine Potentialbreite ∆x und einen Übergangsratenkoeffizienten k 0 beschriebenen
Bindungspotential modelliert.
Die große Bandbreite der experimentell beobachteten Bruchkräfte als auch ihre unterschiedlichen
Schwankungsbreiten in den verschiedenen Richtungen kann durch die Kinetik
des ersten Bindungsbruch des Minimalmodells qualitativ erklärt werden. Demnach ist die
experimentell beobachtete große Schwankung der apparenten Potentialbreite auf die unterschiedliche
Projektion einer extern anliegenden Kraft auf das Bindungspotential der Einzelbindungen
zurückzuführen. Die experimentell beobachteten apparenten Potentialbreiten
sind projizierte Eigenschaften des Bindungspotentiales einer Einzelbindung. Die Potentialbreite
der Einzelbindungen, mit der die experimentellen Daten qualitativ reproduziert
werden können, hat einen Wert von ∆x ≃ 0.28 nm. Die schwächsten Bindungen in Proteinstrukturen
werden durch van-der-Waals Wechselwirkungen verursacht, deren Reichweite
etwa dieselbe Größenordnung hat [46][52].
Die experimentell beobachteten energetischen Barrierenhöhen geben näherungsweise
die Höhe der energetischen Barriere einer Einzelbindung an. Der für den Bruch der Proteinstruktur
relevante Übergangszustand ist demnach identisch mit dem Übergangszustand
der Einzelbindung, die im Netzwerk die meiste Kraft trägt.
Die natürlichen Übergangsratenkoeffizienten der Einzelbindungen innerhalb des Modells
müssen zu etwa k 0 ≈ 10 −3 s −1 gewählt werden, was einer Barrierenhöhe ∆G ∗ von
etwa 27 k B T entspricht, um gute Übereinstimmung mit dem Experiment zu erzielen. Das