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égions hydrophobes en surface et la dénaturation partielle ou complète de la
structure native (Tableau 1.1); on peut expliquer la variation positive d'entropie,
dans le premier cas, par le bris et le réarrangement des liaisons hydrogène entre
les molécules d'eau, auparavant organisées de manière très ordonnée autour des
régions hydrophobes et, dans le second cas, par une relaxation accrue de la
chaîne polypeptidique au niveau des longueurs et des angles des liaisons. Il y a
aussi certaines contributions provenant de l'interface comme la restructuration des
molécules de liquide en surface, et d'autres comme la redistribution de charges
provenant d'interactions entre les protéines elles-mêmes, et entre les protéines et
l'interface. Évidemment, aucun de ces processus ne peut à lui seul favoriser
l'adsorption d'une protéine. Il faut plutôt parler d'un équilibre entre les contributions
relatives de ces processus à l'enthalpie et à l'entropie d'adsorption. De manière
générale, chacune de ces contributions est influencée par divers facteurs
moléculaires provenant à la fois des protéines solubles (surface effective, charge
globale, hydrophobicité, stabilité structurale (nombre de ponts disulfures,
pourcentage relatif d'éléments structuraux réguliers, etc.))? et de l'interface
gaz/liquide (hydrophobicité, potentiel surfacique (fortement dépendant de la
composition ionique de la phase liquide)t Par exemple, une protéine dimérique
de grande taille, dissoute dans une solution avec un pH comparable à son point
isoélectrique (pl), ayant peu de ponts disulfures et relativement hydrophobe, aura
beaucoup plus de facilité à s'adsorber. En effet, une protéine ayant ces
caractéristiques maximisera ses contacts avec l'interface mais aussi avec les
autres protéines déjà adsorbées et possèdera une plus grande activité
interfaciale 9 .
7 Les propriétés dites surfaciques sont les plus importantes car ce sont certaines des régions à la
surface de la protéine qui vont, initialement, subir les interactions les plus proches et les plus
fortes avec le solvant et l'interface.
S On ajoutera à cela, la permittivité relative (ou constante diélectrique) souvent élevée de la phase
liquide (comme l'eau ou une solution aqueuse), laquelle masquera de manière efficace les forces
électrostatiques entre ions et protéines.
9 En réalité, dépendamment de l'aire disponible à l'interface, de la présence de conformations préexistantes
(par exemple, distribution surfacique différente de résidus de certains types) en
solution, on aura une population de protéines adsorbées dans des états multiples.
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