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1.3.2 Détermination de la concentration surfacique des protéines solubles
adsorbées à l'interface gaz/liquide par ellipsométrie de réflexion
1.3.2.1 Principe de mesure, avantages et désavantages de l'ellipsométrie de
réflexion
Pour l'ellipsométrie 30 de réflexion, la détermination de la concentration
surfacique de protéines solubles s'adsorbant à l'interface gaz/liquide est basée sur
une mesure relative de l'état de polarisation entre un faisceau lumineux visible (Â -
400-700 nm), réfléchi de manière spéculaire, à l'interface gaz/liquide, en absence
ou en présence d'un film protéique adsorbé de composition uniforme (Azzam et
Bashara, 1987). Or, cette mesure obéit au principe physique suivant: puisque l'état
de polarisation d'une onde électromagnétique est spécifié complètement par
l'amplitude et la phase des composantes orthogonales du champ électrique, et
puisque l'interaction entre le faisceau lumineux incident, constitué d'une multitude
d'ondes, et la surface du film protéique provoque la modification des composantes
de ces ondes, alors on peut a priori, à partir de l'état de polarisation modifié du
faisceau lumineux réfléchi, obtenir de l'information non seulement sur certains
paramètres optiques (épaisseur et indice de réfraction) de ce film mais aussi sur la
concentration surfacique des protéines le composant. Généralement, afin de
quantifier la concentration surfacique des protéines adsorbées, il faut procéder à
deux mesures distinctes, à savoir: (1) une mesure de réflectivité à l'interface
gaz/liquide seule c'est-à-dire en absence d'un film protéique adsorbé et (2) une
mesure de réflectivité à l'interface gaz/liquide en présence d'un film protéique
adsorbé. À l'aide de ces deux mesures, on écrit la concentration surfacique en
protéines telle que
30 Ce terme particulier provient de la méthode polarimétrique inventée et utilisée par Rothen
(Rothen, 1945), laquelle permettait de mesurer les caractéristiques géométriques de l'ellipse de
polarisation d'un faisceau lumineux réfléchi.
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