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d'autant plus manifeste pour des protéines solubles <strong>à</strong> structure ordonnée<br />

(Razumovsky et Damodaran, 1999). Dans le cas des observations (iii) et (iv),<br />

plusieurs auteurs ont suggéré que la non-linéarité et la saturation de la courbe<br />

d'adsorption observées pour plusieurs protéines solubles pourraient être <strong>du</strong>es au<br />

développement progressif d'une ou de plusieurs barrières énergétiques<br />

d'activation <strong>à</strong> l'interface (MacRitchie, 1978; Graham et Phillips, 1979a; Ter-<br />

Minassian Saraga, 1981; MacRitchie, 1990a,b; Damodaran et Song, 1991). Selon<br />

cette hypothèse, après un temps fini d'adsorption, la vitesse d'adsorption des<br />

protéines <strong>à</strong> l'interface serait telle que<br />

39<br />

(1.46)<br />

où ka et Ea représentent, respectivement, la constante et l'énergie d'activation.<br />

Cette énergie d'activation provient essentiellement de l'une ou l'autre, ou des deux<br />

barrières énergétiques suivantes: (1) une barrière de pression surfacique<br />

(MacRitchie et Alexander, 1963b) et (2) une barrière de potentiel surfacique<br />

(MacRitchie et Alexander, 1963c). En fait, <strong>à</strong> des valeurs élevées de lp, une<br />

protéine soluble neutre doit, pour être adsorbée, comprimer d'autres protéines <strong>du</strong><br />

film adsorbé. Pour y arriver, celle-ci doit alors fournir un travail contre la pression<br />

surfacique (Wn = JrrpdA) afin de créer une aire de pénétration (M). Si, de plus,<br />

cette protéine s'avère chargée (Qp), alors elle doit fournir un travail supplémentaire<br />

contre le potentiel surfacique (Wq, = JQpd

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