SEIX 17-20 octobre 2005 - Atelier Calcium

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V V 1 m * K *( S) K *( S) Si l‟étape de fixation du substrat n‟est pas ou peu modifié par l‟étape de transformation du substrat en produit et si l‟on associe au complexe ES la vitesse maximale de transformation du substrat (Vm), on a : Si l‟on pose Km=1/K, alors V V K m m *( S) ( S) Ceci représente l‟équation de Michaelis-Mentens. Protéine avec deux ligands identiques Dans le cas d‟une protéine avec deux sites pour le même ligand, on ne peut plus confondre constantes stœchiométriques et constantes individuelles. On a deux représentations : L k1 k3 P k2 k4 68
P + L PL PL 2 K1 K2 Représentation macroscopique et représentation microscopique On a une représentation au niveau moléculaire où on suppose que l‟on peut différencier entre les deux sites. On a donc une constante individuelle pour chaque site (k1 et k2). Quand le site 1 est occupé, on peut avoir une modification de l‟affinité pour le site 2. La constante individuelle du site 2 quand le site 1 est occupé devient k3. On considère donc un facteur de couplage entre le site 1 et le site 2, c. on a : c= k3/k2. Si k3 est égal à k2, alors les deux sites sont indépendants et le facteur de couplage est 1. Si l‟occupation du site 1 augmente (diminue) l‟affinité pour le site 2, alors c >1 ( c
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