SEIX 17-20 octobre 2005 - Atelier Calcium

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Pharmacologie du récepteur Ryanodine La ryanodine est un alcaloïde extrait de Ryana speciso qui est un inhibiteur à forte concentration et activateur à faible concentration. La caféine est activatrice mais pour des concentrations de l‟ordre du mM. L‟activateur endogène du récepteur ryanodine serait le c- ADP-ribose. Toutefois, les études actuelles n‟ont pas permis de déterminer s‟il pouvait être considéré comme un messager secondaire au même titre que l‟IP3 ou l‟AMP-c. En particulier aucune étude n‟a montré que le niveau intracellulaire de c-ADP-ribose augmentait après stimulation de la cellule. 1.3. Contrôle de l’homéostasie calcique Il existe plusieurs systèmes pour contrôler l‟homéostasie calcique. Les principaux sont : les échangeurs Na+/Ca 2+ et les calcium-ATPases. Nous nous intéresserons aux calcium-ATPases. 1.3.1.Les calcium-ATPases Les calcium-ATPases sont localisées aussi bien sur la membrane plasmique que sur la membrane du réticulum. Elles appartiennent à la famille des ATPases de type P, assurant le transport d‟ions. Le transport est actif, le calcium se déplace contre son gradient électrochimique. Ces transports sont de plus beaucoup plus lents que les transports passifs : par exemple, un canal ionique délivre environ 10 7 ions par seconde alors que l‟ATPase-Ca 2+ permet le transport de 10 à 100 ions par seconde. Calcium-ATPase de la membrane plasmique. Elles sont codées par une famille de 4 gènes : PMCA1-4. La distribution des isoformes est ubiquitaire ou localisée selon le type. Structure La taille de la molécule est de 125-140 kDa. La séquence comporte environ 1200 acides aminés et 10 segments transmembranaires ont été identifiés. Les segments M4, M6 et M8 portent des sites de fixation pour le calcium (figure 5). 80% de la protéine est du côté cytosolique. Il y a 2 boucles intracellulaires importantes. La partie C-terminale est très longue et comporte les sites de régulation les plus importants avec en particulier un site de fixation pour la calmoduline. C‟est un domaine d‟autoinhibition. Dans des conditions où la concentration en calcium intracellulaire est faible, la calmoduline n‟est pas fixée et l‟ATPase est inactive. Figure 5 : La calcium ATPase de la membrane plasmique Fonction Les dernières études montrent que la fonction des calcium-ATPases de la membrane plasmique ne se résume pas seulement à maintenir l‟homéostasie calcique. Ces protéines ont un rôle plus dynamique dans la signalisation calcique, elles contribuent à la forme du signal. 6
Calcium-ATPase du réticulum sarcoplasmique (SERCA). Il existe au moins 10 isoformes codées par 3 gènes différents : SERCA1-3. Structure C‟est aussi une ATPase de type P, d‟environ 110 kda. Cette ATPase est plus petite que la précédente, elle comprend entre 994 et 1043 aa. Elle a une structure asymétrique et comprend 3 domaines : Le domaine cytoplasmique qui représente environ 70% de la molécule Domaine transmembranaire avec 10 hélices Domaine se situant au niveau de la lumière du réticulum (3% de la molécule) Le domaine cytoplasmique a une structure complexe et est impliqué dans la transduction. Au niveau du domaine transmembranaire les hélices 4, 5, 6 et 8 sont impliquées dans la fixation du calcium (2 sites) et forment un canal permettant la translocation du calcium du cytoplasme vers la lumière du réticulum. Régulation En plus de régulations par phosphorylation, deux protéines de faible poids moléculaires participent à la régulation de l‟activité de cette ATPase. Il s‟agit de la Phospholamban et de la sarcolipin. La phospholamban : protéine de 52aa, possède 2 domaines. Se présente sous forme de monomère ou de Figure 6 : La SERCA contrôlée par le niveau de calcium intracellulaire. pentamère, c‟est cette dernière forme qui est active. La sarcolipin : protéine de 31 aa qui s‟exprime principalement dans les muscles rapides. L‟activité de la sarcolipin est Mécanisme de transport du calcium par les Calcium-ATPases Les PMCA et SERCA réalisent l‟hydrolyse d‟une molécule d‟ATP par cycle. Dans le cas de la PMCA 1 ion calcium est transporté , par contre la SERCA transporte 2 ions calcium par cycle. Dans le cas de la SERCA le transport de calcium s‟effectue selon mécanisme en 4 étapes. 1. Fixation de 2 ions calcium sur les sites de transport côté cytoplasmique. 2. L‟ATPase hydrolyse une molécule d‟ATP et fixation d‟un phosphate. Ceci conduit à l‟occlusion des sites de transport. 3. Les ions calcium se dissocient lentement en direction de l‟intérieur du réticulum. 4. La dernière étape est la déphosphorylation de l‟ATPase. Ce mécanisme est réversible. 7
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