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Avaliação das propriedades gelificantes e emulsionantes de ...

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Revisão bibliográfica<br />

O processo <strong>de</strong> solubilização e recuperação <strong>das</strong> proteínas permite obter rendimentos superiores<br />

aos atingidos no processo clássico <strong>de</strong> preparação <strong>de</strong> surimi. Além disso, é aplicável a uma<br />

gran<strong>de</strong> varieda<strong>de</strong> <strong>de</strong> espécies o que abre perspetivas para a valorização <strong>de</strong> muitas espécies<br />

presentemente subvaloriza<strong>das</strong>. Além disso, alguns estudos têm mostrado que as proteínas<br />

recupera<strong>das</strong> através <strong>de</strong>ste processo têm gran<strong>de</strong> funcionalida<strong>de</strong> e em alguns casos melhores<br />

<strong>proprieda<strong>de</strong>s</strong> <strong>de</strong> gelificação que as proteínas recupera<strong>das</strong> pelo processamento convencional <strong>de</strong><br />

surimi (Hultin and Kelleher, 2000; Un<strong>de</strong>land et al. 2002; Kristinsson and Hultin 2003;<br />

Kristinsson and Demir, 2003). Deste modo, os géis preparados à base <strong>de</strong>stes isolados proteicos<br />

apresentam <strong>proprieda<strong>de</strong>s</strong> <strong>de</strong> gelificação tão boas ou melhores comparativamente aos géis<br />

preparados à base <strong>de</strong> isolados proteicos provenientes do processo <strong>de</strong> surimi, como Un<strong>de</strong>rland et<br />

al. (2002) e Choi e Park (2002) verificaram. Kristinsson e Hultin (2003) observaram igualmente<br />

um aumento da capacida<strong>de</strong> <strong>de</strong> emulsificação e gelificação da miosina e outras proteínas<br />

miofibrilares recupera<strong>das</strong> por solubilização alcalina.<br />

2.5. Géis alimentares<br />

Po<strong>de</strong>-se <strong>de</strong>finir um gel como um sistema bifásico, constituído por uma re<strong>de</strong> macromolecular<br />

tridimensional sólida, formada pelas proteínas, que retém na sua malha uma fase líquida. Esta<br />

re<strong>de</strong> tridimensional tem a capacida<strong>de</strong> <strong>de</strong> reter moléculas <strong>de</strong> água e outros compostos <strong>de</strong> baixo<br />

peso molecular. Visto que o gel é um material viscoelástico, po<strong>de</strong> ser ainda consi<strong>de</strong>rado como<br />

um estado intermédio entre um sólido e um líquido (Nunes, 2003a).<br />

Existem diversos fatores que influenciam as características do gel, como o pH, a força iónica, a<br />

concentração proteica e as taxas <strong>de</strong> aquecimento e arrefecimento (Xiong et al.,1994). A<br />

qualida<strong>de</strong> dos géis <strong>de</strong> proteínas <strong>de</strong> pescado é maioritariamente afetada pelo pH e pela força<br />

iónica. Assim sendo, é importante conhecer o pH óptimo para a gelificação <strong>de</strong>ste tipo <strong>de</strong><br />

proteínas, o qual se encontra entre os valores <strong>de</strong> 5,5 e 7,0, <strong>de</strong>pen<strong>de</strong>ndo da própria espécie <strong>de</strong><br />

pescado, da concentração <strong>de</strong> sal e da concentração proteica. Um outro fator <strong>de</strong> extrema<br />

importância na qualida<strong>de</strong> dos géis é o tratamento térmico realizado na formação dos mesmos.<br />

Deste modo, na preparação dos géis é necessário estabelecer o melhor esquema <strong>de</strong><br />

aquecimento/arrefecimento, <strong>de</strong> modo a obter um gel final com boas características. As proteínas<br />

miofibrilares são consi<strong>de</strong>ra<strong>das</strong> as proteínas do músculo com um papel fulcral na formação do<br />

gel, nomeadamente a actina e a actomiosina, apesar <strong>de</strong> esta última apresentar uma importância<br />

menor do que a primeira (Pires, 2008).<br />

A formação <strong>de</strong> um gel confere estrutura e estabilida<strong>de</strong> a diversos alimentos, daí a sua<br />

importância em aplicações alimentares, na medida em que constitui uma matriz estrutural <strong>de</strong><br />

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