DIAZ_CESAR_1167D.pdf
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FtsZ y no permite el posicionamiento de la molécula catalítica de agua. Es<br />
posible que en BtubNB ocurra un efecto similar, pues hay un leve incremento<br />
de la hidrólisis de GTP a bajas concentraciones de KCI. Sin embargo, ese<br />
incremento se podría deber a que la concentración crítica disminuyó, por lo<br />
tanto se forman más polímeros y por ende la hidrólisis de GTP aumenta.<br />
4.4. Polaridad estructural y dinámica de polimerización de los<br />
filamentos de BtubA/8<br />
Dos parámetros fundamentales permitieron determinar que los<br />
filamentos de BtubA/B son estructuralmente polares (Figura 188). El primero se<br />
basó en la regulación de la concentración crítica de la polimerización por KCI,<br />
pues permitió el control del número de filamentos en la reacción , paso<br />
fundamental para evitar la formación de los manojos que impedían observar<br />
filamentos individuales en el campo de observación del microscopio (Figura<br />
18A). El segundo factor, la estabilización de los filamentos por GMPCPP, un<br />
análogo no hidrolizable de GTP, que permitió diluir la reacción para tener los<br />
filamentos separados en el campo visual. Además, al igual que en los<br />
microtubulos, los filamentos de BtubA/B se hicieron más estables a la dilución<br />
con GMPCPP que con el otro análogo no hidrolizable GTP-y-S (Hyman y cols.,<br />
1991) (resultado no mostrado). Esta conducta mostró que los filamentos<br />
simples de BtubA/B son polares y por lo tanto, los dos protofilamentos que lo<br />
componen interactúan de forma paralela. No está claro aún si los extremos de<br />
los filamentos de FtsZ tienen polaridad. La polaridad no es una característica<br />
común a la misma familia de proteínas, pues ParM es bipolar y sus filamentos<br />
crecen en ambas direcciones y a igual velocidad (Garner y cols ., 2004), a<br />
diferencia de su homólogo eucarionte actina que es polar.<br />
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