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sido agrupados en dos clases (Shih y Rothfield, 2006): las proteínas MreB y
Mbl (Mreb-like) que son codificadas por la mayoría de los genomas
bacterianos, y ParM que es codificada por un plasmidio extracromosomal
(Gerdes y cols., 2000).
MreB y los homólogos de MreB
MreB y sus homólogos se encuentran en la mayoría de las bacterias no­
esféricas, donde participan de un gran número de funciones celulares como la
regulación de la forma celular, (Doi y cols., 1988; Jones y cols., 2001; Shih y
Rothfield , 2006; Wachi y Matsuhashi, 1989), la segregación de cromosomas, la
polaridad celular y la organización de organelos membranosos (Shih y
Rothfield, 2006). Algunas especies de bacterias como Escherichia coli y
Caulobacter crescentus poseen sólo una proteína MreB, mientras que otras
especies como Bacillus subtilis poseen dos o más proteínas relacionadas a
MreB, como Mbl (MreB-Iike) y MreBH (mreB homolog) (Abhayawardhane y
Stewart, 1995; Levin y cols. , 1992) y que tienen funciones y localizaciones
distintas (Jones y cols., 2001 ; Soufo y Graumann, 2003). La proteína MreB y
sus parálogos forman estructuras filamentosas en forma de espiral muy cerca
de la cara citoplasmática de la membrana celular y que recorren toda la
longitud de la célula e in vitro polimerizan en presencia de ATP y GTP (Jones y
cols., 2001; van den Ent y cols. , 2001) (Figura 1 ). Los filamentos helicoidales
de MreB regularían directamente la forma celular, dirigiendo la localización o
actividad de enzimas que sintetizan y reorganizan el peptidoglicano que forma
la pared celular (Carballido-Lopez y Errington, 2003; Errington y cols., 2003;
Figge y cols., 2004).
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