DIAZ_CESAR_1167D.pdf
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1. INTRODUCCIÓN<br />
1.1. El citoesqueleto de los eucariontes versus el de las bacterias<br />
El citoesqueleto es una red compleja y dinámica de filamentos de<br />
proteínas y está compuesto de los filamentos de actina, los microtúbulos<br />
(polímeros de tubulina) y los filamentos intermedios. Su función es regular y<br />
organizar muchos procesos celulares en las células eucariontes, como la<br />
determinación de la forma celular (morfogénesis), división y polaridad celular,<br />
fagocitosis, movimiento y tráfico intracelular de macromoléculas (Carballido<br />
Lopez y Errington, 2003)<br />
Por décadas se pensó que éstas proteínas estaban ausentes en los<br />
procariontes, pues los estudios bioquímicos y de microscopía no habían podido<br />
detectar estructuras citoesqueléticas en bacterias. De hecho, la ausencia de<br />
redes de citoesqueleto en bacterias se consideró alguna vez una definición que<br />
distinguía a las células procariontes de las eucariontes. Las bacterias no poseen<br />
una necesidad obvia por un citoesque\eto, pues mantienen sus formas con una<br />
rígida pared celular que funciona como exoesqueleto y su pequeño tamaño<br />
permite a las moléculas difundir a través de la célula bacteriana a velocidades<br />
que deberían obviar la necesidad por un transporte activo (Gitai, 2005). Además,<br />
los proyectos de secuenciación de genomas bacterianos no revelaban ninguna<br />
proteína que por su secuencia primaria fuera identificada como citoesquelética<br />
(Carballido-Lopez, 2006). Sin embargo, en los últimos 20 años, esta visión<br />
errónea cambió completamente con la identificación en las bacterias de los<br />
homólogos de las tres principales clases de proteínas del citoesqueleto de los<br />
eucariontes: FtsZ, BtubA/B y TubZ, homólogos de tubulina; MreB, ParM y MamK<br />
son los homólogos de actina; y CreS (crescentina) es el homólogo de los<br />
filamentos intermedios (Figura 1 ).<br />
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