DIAZ_CESAR_1167D.pdf
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Draber, 2006). Delta (ó) y épsilon (E) tubulina participan en el ensamblaje y<br />
anclaje de los cuerpos basales y eta (1"\) tubulina en el desarrollo del cuerpo<br />
basal (Libusova y Draber, 2006). La función de zeta ((;), theta (8) , iota (1) y<br />
kappa (K) tubulina es aún desconocida (Libusova y Draber, 2006).<br />
1.2.2. FtsZ, la proteína bacteriana de la división celular<br />
FtsZ es la proteína más conservada del citoesqueleto bacteriano y se<br />
encuentra en casi todos los miembros de Bacterias, Euriarqueas y en muchos<br />
organelos de los eucariontes (Margolin, 2005) . FtsZ es esencial para la<br />
citoquinesis, pues forma en el futuro sitio de la división celular una estructura<br />
en forma de anillo, el anillo-Z (Figura 1) (Bi y Lutkenhaus, 1991), el cual actúa<br />
como el organizador central del ensamblaje de la maquinaria de la división<br />
celular formada por al menos doce proteínas diferentes (Errington y cols. ,<br />
2003). In vitro, FtsZ forma protofilamentos simples y dobles en presencia de<br />
GTP, similares a los de tubulina , pero que no se ensamblan en microtúbulos<br />
(Figura 1) (Bramhill y Thompson, 1994; de Boer y cols. , 1992; Mukherjee y<br />
cols ., 1993; Mukherjee y Lutkenhaus, 1994; RayChaudhuri y Park, 1992). A<br />
pesar de que FtsZ y tubulina comparten sólo un 12% de identidad de secuencia<br />
de aminoácidos y que ésta se encuentra principalmente en la región de unión<br />
de GTP (de Boer et al., 1992), sus estructuras cristalinas resultaron ser muy<br />
similares (Figura 3) (Lowe y Amos, 1998; Nogales y cols ., 1998a; Nogales y<br />
cols ., 1998b), lo que corroboró la homología y probable ancestro común entre<br />
estas dos proteínas.<br />
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