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1.3.4. Hidrólisis del nucleótido
Las dinámicas de polimerización (mecanismos de polimerización y
despolimerización) de las proteínas del citoesqueleto de los eucariontes y de
los procariontes son energéticamente costosas pero también evolutivamente
conservadas, lo que indica que son centrales para el desarrollo de sus
funciones biológicas. Para esto, la mayoría de las proteínas citoesqueléticas
unen e hidrolizan nucleósidos trifosfato (NTP), lo que les permite transformar la
energía química en dinámicas de polimerización alejadas del equilibrio químico.
El campo de la investigación de los polímeros del citoesqueleto ha adoptado
tradicionalmente una mirada cinético-química de las dinámicas de
polimerización (Kueh y Mitchison , 2009), la que postula que el estado químico
del nucleótido unido a la subunidad controla las velocidades de asociación y de
disociación de las subunidades con el polímero. Tubulina une GTP y actina une
ATP y ambas polimerizan cuando están unidas al NTP. Poco después de la
polimerización, las subunidades hidrolizan el NTP a nucleós\dos difosfato
(NDP), se libera el fosfato inorgánico (Pi) y el NDP es retenido en el polímero,
el cual se vuelve más inestable que el polímero con NTP, por lo que se
despolimeriza y libera las subunidades individuales que estarán disponibles
para otro ciclo de polimerización y despolimerización. En este esquema, la
energía libre de la hidrólisis no cataliza la polimerización, sino que gatilla la
despolimerización, lo que permite a los polímeros en las células experimentar
un recambio continuo alejado del equilibrio químico y así se pueden ensamblar
en algunos lugares de la célula, mientras que se desensamblan en otros. Esto
permite al citoesque\eto reorganizarse rápidamente en respuesta a las
necesidades celulares. Si los polímeros citoesqueléticos se ensamblaran in
vivo hasta alcanzar un equilibrio químico verdadero, sería difícil y lento cambiar
su organización espacial.
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