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ParM
ParM es un homólogo bacteriano de actina diferente de MreB, que es
codificado por un plasmidio de 100 kb llamado R1 , presente en muchos
patógenos entéricos y codifica genes que confieren resistencia a antibióticos y
metales pesados, genes requeridos para la retención de los plasmidios y para
la transferencia por conjugación (Garner y cols., 2004). El operan par del
plasmidio R1 forma un huso mitótico minimalista de segregación de DNA
((Garner y cols., 2004) a partir de tres componentes: pare, ParR y ParM
(Moller-Jensen y cols., 2002). ParR es una proteína represora que se une al
locus pare de dos plasmidios y este complejo promueve el ensamblaje de los
filamentos de ParM entre los dos plasmidios, empujándolos aparte (Moller­
Jensen y cols. , 2003) , lo que les permite asegurar su segregación (Gerdes y
cols. , 2004). ParM polimeriza en presencia de ATP y forma filamentos de doble
hebra helicoidales, muy similares a los filamentos de actina (van den Ent y
cols., 2001 ; van den Ent y cols., 2002). Sin embargo, la dinámica de
polimerización es más similar a la de tubulina (Garner y cols., 2004). Estas
características convierten al sistema de ParM en la maquinaria mitótica más
simple conocida.
MamK
Recientemente se ha identificado en bacterias magnetotácticas a la
proteína MamK como un nuevo homólogo bacteriano de actina. MamK forma
filamentos que posicionan y organizan a los magnetosomas (Komeili y cols.,
2006). Los magnetosomas son organelos intracelulares membranosos que
contienen cristales de magnetita (hierro) y se organizan en cadenas lineales
para orientar a las bacterias magnetotácticas en los campos geomagnéticos, lo
que causa que las células se alinien y naden con respecto a las líneas del
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