DIAZ_CESAR_1167D.pdf

La primera proteína que se identificó a comienzos de 1990, fue FtsZ, una
proteína que forma una estructura en forma de anillo en e\ sitio de \a división
bacteriana (Bi y Lutkenhaus, 1991) y se postuló como el ancestro de los
microtúbulos por su semejanza a tubulina. El ancestro de actina se identificó 1 O
años después del descubrimiento de que FtsZ y tubulina eran equivalentes en
estructura y propiedades bioquímicas. Así, se observó que la proteína MreB, que
determina la forma celular, forma filamentos con propiedades bioquímicas y
estructurales muy similares a las de actina (Jones y cols., 2001; van den Ent y
cols. , 2001 ). A partir de este hallazgo, se cambió la definición de que las
bacterias no tenían estructuras internas filamentosas, por la idea de que el
interior de la célula bacteriana contiene un gran número de elementos
citoesqueléticos organizados. En el año 2003, se determinó que la proteína
crescentina de Cau/obacter crescentus formaba filamentos que participan en la
determinación de la forma helicoidal y curva de esta bacteria y que tiene
propiedades bioquímicas y estructurales similares a los filamentos intermedios
(Ausmees y cols. , 2003). Además, se identificó a BtubNB (Jenkins y cols., 2002)
y a TubZ (Larsen y cols ., 2007) como nuevos homólogos de tubulina y a ParM
(Moller-Jensen y cols., 2003) y MamK como nuevos homólogos de actina en
bacterias.
Sin embargo, existen diferencias importantes entre el citoesqueleto de los
eucariontes y el de los procariontes, como la existencia de un grupo de proteínas
citoesqueléticas en bacterias, el grupo MinO/ParA, que no tiene una contraparte
eucariótica conocida y el hecho que las funciones análogas son frecuentemente
llevadas a cabo en eucariontes y procariontes por familias diferentes de proteínas
citoesqueléticas y a menudo a través de diferentes mecanismos (Shih y Rothfíeld,
2006). En el Apéndice A se da una descripción más completa de las proteínas del
cítoesqueleto de bacterias.
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