DIAZ_CESAR_1167D.pdf

punta del polímero estará cubierta de subunidades con GDP unido. En la fase
de despolimerización las subunidades con GDP son más inestables y se
liberan desde los extremos de los filamentos de BtubAIB a una velocidad muy
rápida. Cuando la concentración de proteína es baja, la velocidad de
polimerización es baja y los filamentos que se despolimerizan rara vez retoman
el crecimiento (Figura 22A). Sin embargo, al aumentar la concentración de
proteína, hay más probabilidades de formar una nueva tapa de GTP en el
extremo del filamento que se despolimerizó y de esta forma, el incremento de
la concentración de proteína produce un aumento de las frecuencias de rescate
de los filamentos que se despolimerizan rápidamente (Figura 22B y C). Dentro
de los microtúbulos los protofilamentos son rectos , mientras que los productos
de la despolimerización son curvos (Figura 6C). No se sabe si BtubAIB
presenta estas dos conformaciones dependiendo del estado del nucleótido,
pues las conformaciones de BtubA con GTP y BtubA con GDP se superponen
a pesar del estado del nucleótido. Sin embargo, es claro que tanto el
mecanismo de inestabilidad dinámica como el de "treadmilling" necesitan de la
hidrólisis de GTP, pues cuando se usó el GMPCPP, sólo se observó
crecimiento de los filamentos y la formación de manojos, pero ningún evento de
despolimerización (Figura 23A; Figura 24A). Aparte de los microtúbulos
eucariontes, el homológo bacteriano de la actina, ParM , también exhibe
inestabilidad dinámica, lo que indica que este mecanismo surgió en ParM por
evolución convergente debido a un conjunto de limitaciones impuestas a
polímeros que segregan DNA (Garner y cols. , 2004).
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