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Apéndice A: Proteínas del citoesqueleto bacteriano
Proteínas homólogas de actina: MreB, ParM y MamK
Actina
La actina es una de las proteínas más abundantes y altamente
conservadas de todas las células eucariontes y participa principalmente en la
motilidad celular, como la contracción muscular y en propiedades mecánicas
de la matriz celular citoplasmática (Pollard y Cooper, 1986). En presencia de
sal y ATP forma filamentos helicoidales de doble hebra (Korn et al. , 1987), los
que se asocian para formar diferentes estructuras con bifurcaciones de
filamentos . El citoesqueleto de actina se ensambla y desensambla
continuamente debido a la unión e hidrólisis de ATP. Esto permite cambios en
el tamaño, número y distribución topológica de los filamentos en respuesta a
señales regulatorias. Además, los filamentos de actina están asociados a otras
proteínas que participan en la regulacion de la dinámica de crecimiento del
filamento, el desensamblaje, la formación de manojos, etc. (Shih y Rothfield ,
2006).
La primera evidencia de homólogos de actina en bacterias vino de la
búsqueda de secuencias homólogas al núcleo catalítico de actina y de otras
proteínas que unen e hidrolizan ATP (Bork y cols. , 1992). Esa aproximación
identificó a las proteínas FtsA, MreB y StbA (ParM) como posibles homólogos
bacterianos de actina. Posteriormente, esa relación evolutiva se corrobó con la
similitud estructural de esas proteínas con actina, siendo el dominio ATPásico
la región más conservada (van den Ent y cols. , 2001 ; van den Ent y Lowe,
2000; van den Ent y cols., 2002). Los homólogos bacterianos de actina han
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