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concentración mínima de proteína para polimerizar sugiere un mecanismo
cooperativo de ensamblaje (Sontag y cols. , 2005) que es reversible (Schlieper y
cols., 2005), pues después de la despolimerización de los filamentos, debido al
agotamiento de GTP, es posible iniciar un nuevo ciclo de polimerización
adicionando más nucleótido (Figura 40). Ensayos de inmunofluorescencia con
anticuerpos anti-BtubB en la bacteria Escherichia co/i, que se usó para la sobre­
expresión de BtubA/B, mostró que la tubulina bacteriana se ensambla en largos
manojos de filamentos que se extienden de polo a polo a lo largo de la bacteria
(Figura 4E) (Sontag y cols., 2005) . En base a esto, se especuló que la tubulina
bacteriana contribuiría a la forma alargada de Prosthecobacter. Sin embargo, aún
no existen estudios publicados de la localización y función de BtubA!B en
Prosthecobacter.
La estructura cristalina del heterodímero de BtubAJB resuelta a 3,2 A
(Schlieper y cols., 2005) (Figura 3) muestra que se asemeja muy estrechamente
a la estructura del heterodímero de a/¡3-tubulina con la arquitectura típica de tres
dominios. lnteresantemente, BtubA/B también posee un dominio carboxilo
terminal, ausente en FtsZ, y que en tubulina forma la superficie externa de los
microtúbulos e interactúa con proteínas reguladoras (MAPs, motores
moleculares). Esta alta similitud estructural indicaría que el mecanismo de
polimerización es similar al de la tubulina eucarionte (Nogales y Wang, 2006). Sin
embargo, a pesar de estas similitudes entre la tubulina eucarionte y la bacteriana,
BtubAJB exhibe algunas propiedades distintas a a/{3-tubulina , como una
dimerización débil y reversible (Schlieper y cols., 2005) y un plegamiento
independiente de chaperonas que se asemeja al de FtsZ (Andreu y cols., 2002).
En base a estos resultados, se postuló que los genes de la tubulina bacteriana
habrían sido adquiridos por Prosthecobacter desde un eucarionte primitivo por
transferencia genética horizontal (Jenkins y cols., 2002; Schlieper y cols., 2005).
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