Identifizierung und Charakterisierung von potentiellen ...

Diskussion 94
Das ribosomale Protein L9 RplI [Adamski et al., 1996] interagiert mit der 23S-rRNA und ist
somit Bestandteil der Ribosomen und des Translationsapparates.
Alle bisher aufgeführten Proteine, die in der flaR - -Mutante im Vergleich zum Wildtyp
weniger stark in Erscheinung getreten sind, zeigen keinen klaren Bezug zum Transkriptions-
Regulatorprotein FlaR. Vielmehr sind zumindest einige der Proteine in den Syntheseablauf,
den Anabolismus involviert. Möglicherweise liegen die Ursachen für die Runterregulierung
im experimentellen Ablauf.
Com1 („Coxiella outer membrane protein“) ist sensitiv gegenüber Proteinase K und lässt sich
an der Oberfläche der Zellen mit 125 I anfärben. Das und die Immunreaktivität hat Hendrix et
al. [1993] dazu bewogen, Com1 als Außenmembranprotein zu beschreiben.
Sequenzhomologien zeigen sich zwischen Com1 und Disulfidoxidoreduktasen. Allerdings
bleibt die Rolle eines solchen Proteins in der Pathogenese noch unverstanden. Da
Coxiellaceae ebenfalls wie Legionellen in Phagolysosomen replizieren, könnte Com1 das
Redoxpotenzial durch Disulfidbrückenbindung, -spaltung o.ä. verändern. Warum das Protein
hier aber im Vergleich zum Wildtyp herunterreguliert erscheint und welche direkte
Verbindung dabei zum flaR - -Protein besteht, bleibt unverstanden.
Die beiden identifizierten Proteine IcmX und GspA, die den intrazellulär gewachsenen
Legionellen im Vergleich zu den im Nährmedium gewachsenen zu fehlen scheinen, sind
möglicherweise falschen Proteinspots im Coomassie Blue gefärbten Gel zugeordnet worden.
Wie bereits erwähnt (s. Kap. 5.1.1), ist die Zuordnung der radioaktiv markierten Proteine zu
den Proteinen, die mit Coomassie Blue gefärbt sind, wegen der unterschiedlichen Sensitivität
und Gelbild-Auswertung äußerst schwierig.
Von beiden Proteinen ist beschrieben, dass sie in intrazellulär replizierenden Legionellen zu
finden sind. GspA ist demnach ein Makrophagen-induziertes Protein, welches vor allem als
Stressantwort zu verstehen ist. Allerdings ist es kein essentieller Bestandteil der
intrazellulären Multiplikation, gibt es doch keinen Unterschied zwischen gspA-Mutanten und
Wildtyp in Hinblick auf Zytopathogenität oder Replikation [Abu Kwaik et al., 1997].
IcmX, das im Periplasma zu finden ist, ist laut Matthews & Roy [2000] ein essentieller
Bestandteil für die intrazelluläre Replikation; genauer gesagt, spielt IcmX eine wichtige Rolle
bei der Signaltransduktion zur Wirtszelle, die die Phagosomen-Biogenese remoduliert.
Möglicherweise spielt dieses Gen aber nur eine Rolle während der Replikationsphase, wird
aber in der transmissiven Phase wie hier, kurz vor Austritt aus der Wirtszelle, nicht
exprimiert.