Identifizierung und Charakterisierung von potentiellen ...

Einleitung 22
Allerdings ist auch die Funktion in P. aeruginosa unbekannt. PilN ist dort in einem Fünf-Gen-
Cluster (pilM-pilQ) an zweiter Stelle orientiert, genau wie bei L. pneumophila. Immerhin
konnte in P. aeruginosa gezeigt werden, dass PilN essentiell am Aufbau des TypIV-Pilus
beteiligt ist. Eine deletierte pilN-Mutante verliert Sensitivität gegenüber dem PO4-Phagen,
der das Bakterium nur spezifisch über die TypIV-Fimbrien befällt [Bradley, 1973]. Phagen-
Sensitivität kann wieder hergestellt werden, sobald pilN komplementär exprimiert wird
[Martin et al., 1995]. Das Gleiche gilt für die „twitching motility“, eine Flagellenunabhängige
Form der Oberflächen-Fortbewegung (s. Kap. 2.3.2) der TypIV-Fimbrien.
Grundsätzlich stellt Hahn [1997] fest, dass der TypIV-Pilus von P. aeruginosa die
Hauptkomponente der virulenzassoziierten Adhäsine darstellt. Mit PilN als notwendigem
Bestandteil der TypIV-Pilus-Biogenese hätte sich somit ein weiterer Virulenzfaktor gefunden,
wenngleich seine Funktion auch trotz verschiedener Sequenz-Datenbankvergleiche unklar
bleibt.
2.3.2 Das Phänomen “twitching motility” in L. pneumophila
Unter “twitching motility” versteht man eine spezielle durch TypIV-Pili vermittelte Form der
bakteriellen Fortbewegung, die Flagellen unabhängig funktioniert. Der Begriff taucht erstmals
im Jahre 1962 auf [Lautrop, 1962] und beschreibt eine zittrige, ruckartige Bewegungsweise.
Bakterien nutzen diese Art in vivo dazu, schnell neue, feuchte Oberflächen mit hohem
Nahrungsaufkommen zu besiedeln [Mattick, 2002]. Sie sind aber grundsätzlich in der Lage,
Oberflächen auch anorganischer Beschaffenheit zu bewandern. Voraussetzung für die
Fortbewegung mittels TypIV-Pili ist die Retraktion des Pilus-Schaftes, der Pili-Untereinheiten
[Merz et al., 2000]. Diese Depolymerisation wird vornehmlich vom cytoplasmatischen PilT-
Protein übernommen; die Pili-Spitze bleibt während der Depolymerisation in Kontakt zur
Oberfläche; die Retraktion findet also durch die bakterielle Zellwand hindurch statt. Das
Ganze geschieht mit einer Geschwindigkeit von ca. 1500 Pilin-Untereinheiten/Sekunde, die
polymerisiert/depolymerisiert werden. PilT ist eine nukleotidbindende Hydrolase, die
Homologien zum PilB-Protein aufweist, welches aber die Assemblierung der Pilin-
Untereinheiten übernimmt [Burrows, 2005] und daher konträr zum PilT arbeitet. Beide
Proteine sind für die Bewegung unerlässlich.
Eine Bewegung über die Oberfläche von Wirtszellen vermittelt einen engen Kontakt und stellt
somit auch eine erste Anhaftung der Bakterien sicher [Pujol et al., 1999]. In natürlicher
Umgebung tritt “twitching motility” nur in Kolonien auf, erfordert also einen gewissen Zell-
Zell-Kontakt [Mattick, 2002]. “Twitching motility” kann Zellen ferner zu Kolonien in