Identifizierung und Charakterisierung von potentiellen ...

Einleitung 18
eigentlichen Sekretionssysteme, die zwangsläufig mit den Pili verbunden sind, vom Autor
nicht berücksichtigt wurden [Ottow, 1975].
Die Biogenese dieser Multifunktionswerkzeuge benötigt mehr als ein Dutzend Proteine,
wovon unter den divergenten Bakterienspezies viele konservierte Sequenzbereiche bestehen
geblieben sind.
Das sog. Pilin (meist PilA oder PilE) homopolymerisiert zum eigentlichen Pilusstrang,
während die anderen Proteine, die sog. Pseudopiline (gewöhnlich bezeichnet als PilC-PilE,
PilV-X und FimT-U) am noch wenig verstandenen Aufbau des Pilus beteiligt sind [Hazes &
Frost, 2008]. Pilin wird immer als Vorstufe, Präpilin, cytoplasmatisch synthetisiert. Die dabei
vorhandene hydrophobe Signalsequenz. die stets mit einem konservierten und essentiellen
Glycin-Rest endet, wird von einer spezifischen Präpilin-Peptidase (meist als PilD bezeichnet)
erkannt und geschnitten. Ferner findet man bei allen TypIV-Pili eine ATPase, die den Pilus-
Zusammenbau katalysiert, ein membranintegrales Protein, welches die ATPase rekrutiert, und
ein Außenmembran-Sekretin Protein [Craig & Li, 2008].
TypIV-Pili werden in die Klassen A und B unterteilt: die Klasse A zeigt in ihren Präpilin-
Proteinen kurze Signalsequenzen (