Identifizierung und Charakterisierung von potentiellen ...

Diskussion 96
– durch Binden an eine Vielzahl von Rezeptoren auf den Oberflächen von Epithel- und
Makrophagenzellen – beteiligt [Strom & Lory, 1993]. Dass HtpB erhöht erscheint, kann also
als Kompensation der verloren gegangenen Adhärenz-Unterstützung durch die fehlenden Pili
gewertet werden. Das knapp 60 kDa große HtpB (Synonym Hsp60, GroEL) ist eigentlich als
intrazelluläres Chaperon bekannt (s. auch Kap. 2.2.1). L. pneumophila scheint das Protein
aber auch aktiv an die Oberfläche zu transportieren, wo es von spezifischen Rezeptoren der
Wirtszelle erkannt wird und dort die Adhärenz und die Invasion mit vermittelt [Garduno et
al., 1998]. Dass HtpB bei der Zell-Adhärenz mitwirkt, ist auch für andere pathogene
Eubakterien, wie Clostridien und Salmonellen, beschrieben [Hennequin et al., 2001;
Ensgraber & Loos, 1992]. Unterstützend dabei sind auch die Ergebnisse von Retzlaff und
Kollegen, die aufzeigen, dass HtpB beim Makrophagen eine Immunantwort (Expression von
Interleukin-1β) auslöst [Retzlaff et al., 1996].
Welche Aufgabe das σ 54 -Modulationsprotein YhbH in Legionella pneumophila
übernimmt, kann nicht präzise beantwortet werden. σ 54 -Faktoren regulieren eine große
Bandbreite von Genen, können also nicht wie z. B. bei der Klasse der σ 28 -Faktoren einer
bestimmten regulativen Rolle zugeordnet werden. Allerdings ist bei Pseudomonas
aeruginosa, mit dem Legionella bspw. die größte Sequenzübereinstimmung bei PilN zeigt,
die σ 54 -Klasse in die Steuerung von Pathogenitätsfaktoren wie Flagellen und auch Pili
involviert [Kazmierczak et al., 2005]. Möglichenfalls ist auch hier wieder das fehlende FlaR
mit seiner postulierten Verwicklung in die TypIV-Pili-Regulation Grund für das erhöhte
Vorhandensein des σ 54 -Modulationsproteins; nämlich ähnlich wie im Falle des HtpB, um das
Fehlen der Pili oder zumindest daran beteiligter Proteine durch vermehrte Expression anderer
Virulenzfaktoren, die in Adhärenz involviert sind, zu kompensieren.
Ebenfalls als Virulenzfaktor eingestuft wird YhbH von Carlson et al. [2007]. Allerdings
beschreiben die Autoren hier die Funktion von YhbH, wie sie aus E. coli bekannt ist: als
Ribosomen-Bindeprotein während der Dimerisierung von zwei 70S-Ribosomen, die somit
besser gegen Degradation geschützt sind [Ueta et al., 2005]. Durch diese Stabilisierung
könnte eine länger anhaltende Translation auch anderer Virulenzfaktoren gewährleistet
werden.
Es könnten aber auch lediglich Hinweise auf eine experimentell bedingte Nahrungsknappheit
sein, da sich die Bakterien allesamt in der spätstationären Phase befanden. Dafür spricht auch
das in der flaR - -Mutante hochregulierte ribosomale Protein RpsN, ähnlich dem Protein RplI,
welches in der Gelelektrophorese beim Wildtyp identifiziert wurde (s. Tab. V.1). Das