Métabolisme et fonctions des acides gras oméga-3 à longue chaîne ...

Chapitre 5 - Les adipokines
Rappels Bibliographiques
Le tissu adipeux est un tissu métaboliquement actif qui secrète une multitude de
molécules biologiquement importantes appelées « adipokines » ou « adipocytokines »
(Trayhurn & Wood, 2004 ; Bastard et al, 2006) dont la liste ne cesse d’augmenter. Des
complications métaboliques sont en partie dépendantes d’un excès de tissu adipeux viscéral et
d’une variation de la production d’adipokines. Nous avons choisi de présenter quelques unes
des adipokines qui interviennent dans les pathologies de l’insulino-résistance et dans les
complications cardiovasculaires associées à l’obésité : l’adiponectine, la leptine, le facteur de
nécrose tumorale α (TNF-α) et l’Interleukine-6 (IL-6).
V.1 L’adiponectine
L’adiponectine a été découverte en 1995 et identifiée dans des préadipocytes 8 jours
après leur différenciation (Scherer et al, 1995). C’est une protéine de 30kDa, de 244 acides
aminés chez l’Homme, exprimée quasi exclusivement par le tissu adipeux. Parce qu’elle a été
identifiée chez la souris et chez l’Homme par plusieurs groupes, l’adiponectine est connue
sous des noms différents en relation avec sa structure ou ses propriétés. Chez la souris, elle est
appelée adipoQ ou ACRP30 (Adipocyte Complement-Related Protein of 30 kDa), chez
l’Homme, GBP28 (Gelatin-Binding Protein 28) ou AMP1 (Adipose Most Abundant Gene
Transcript 1). Ses concentrations circulantes sont élevées (0,5-30 mg/L), représentant 0,01%
des protéines plasmatiques totales.
L’adiponectine, en dehors d’un peptide signal pouvant être clivé, contient un domaine
globulaire et un domaine de type collagène, avec une structure en triple hélice. Sa structure
générale, et plus particulièrement le domaine globulaire, ont une grande homologie avec
certaines formes de collagènes, le facteur C1q du complément et les cytokines de la famille du
TNF. La protéine native n’existe pas sous forme isolée et s’assemble par la partie globulaire
en trimères. Ces trimères peuvent ensuite s’associer de manière plus complexe par les triples
hélices du domaine collagène et on retrouve ainsi dans le plasma des oligomères formés par
associations de 2 à 6 trimères (soit 6 à 18 unités) (Kadowaki et al, 2006 ; Ouchi et al, 2003).
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